thumb|175px|Ogólny wzór L-aminokwasu w projekcji Fischera Aminokwasy białkowe – aminokwasy wchodzące w skład białek, łączące się z sobą wiązaniem peptydowym. Ze względu na pozycję grupy aminowej względem karboksylowej należą do tak zwanych α-aminokwasów, w których obie te grupy połączone są z atomem węgla α cząsteczki aminokwasu. Z wyjątkiem achiralnej glicyny, są to związki optycznie czynne o konfiguracji L, czyli mające grupę aminową po lewej stronie łańcucha głównego w projekcji Fischera.

Zazwyczaj wymienia się 20 podstawowych (tak zwanych kanonicznych) aminokwasów białkowych kodowanych przez kodony. Niektóre źródła podają dodatkowo: selenometioninę, selenocysteinę oraz pirolizynę. Selenocysteina ulega kotranslacyjnemu wbudowaniu w powstające białko, więc jest aminokwasem niekanonicznym, który nie powstaje poprzez modyfikacje potranslacyjne. W wyniku modyfikacji łańcuchów bocznych w trakcie translacji powstają: cystyna, hydroksylizyna, hydroksyprolina. Istnieje kilka teorii ogólnych wyjaśniających czemu akurat te 20 konkretne aminokwasy zostały wybrane na drodze ewolucji. W przypadku kilku aminokwasów znane są dokładne przyczyny np. ornityna i homoseryna ulegają cyklizacji zaburzając strukturę łańcucha głównego co skutkuje powstaniem białek o krótkim okresie półtrwania. Inną przyczyną może być wysokie podobieństwo strukturalne niektórych aminokwasów przez co mogą być one omyłkowo włączone do białek, np. , będąca bliskim analogiem argininy, jest z tego powodu wysoce toksyczna.

Ze względu na zdolność organizmu do syntezy danego związku wyróżnia się aminokwasy endogenne i egzogenne.

D-Aminokwasy Mimo że w przyrodzie dominują L-aminokwasy, spotyka się także ich enancjomery o konfiguracji D. Występują one naturalnie, na przykład w mikroorganizmach, roślinach i bezkręgowcach morskich. Powstają także podczas obróbki żywności, w wyniku racemizacji L-aminokwasów. Białka zawierające reszty D-aminokwasowe są gorzej trawione i mają niższą wartość odżywczą. Aktywność biologiczna D-aminokwasów różni się od naturalnych enancjomerów L, przy czym niektóre D-aminokwasy wywierają korzystny wpływ na organizm człowieka, a inne szkodliwy.

Kanoniczne aminokwasy białkowe +Właściwości fizykochemiczne 20 aminokwasów kanonicznych Skrót 1-lit. Skrót 3-lit. Nazwa Wzór strukturalnyPolarność ł.b.Łańcucha bocznego. Charakter chemiczny Możliwość biosyntezy(u człowieka) Budowa ł.b.Masa cząst.Powstanie wiązania peptydowego (w reakcji kondensacji: ) powoduje zmniejszenie masy łańcucha polipeptydowego o masę jednej cząsteczki wody (czyli o 18,02 Da) w stosunku do masy wolnych aminokwasów.pIpKa(α-COOH)pKa(α-)pKa ł.b.Promień van der Waalsa (ų) A Alaalanina 100pxniepolarny obojętny endogenny alifatyczny 89,09 6,0 2,3 9,7– 67 C Cyscysteina 100px polarny obojętny endogenny SH 121,15 5,1 1,9 10,3– 86 D Asp kwas asparaginowy 100px polarny kwaśny endogenny COOH 133,10 2,8 2,0 9,7 8,1 91 E Glu kwas glutaminowy 100px polarny kwaśny endogenny COOH 147,13 3,2 2,2 9,6 4,2 109 F Phefenyloalanina 100px niepolarny obojętny egzogenny aromatyczny 165,19 5,5 2,2 9,1– 135 G Glyglicyna 100px niepolarny obojętny endogenny H 75,07 6,0 2,3 9,6– 48 H Hishistydyna 100px polarny zasadowy egzogenny warunkowo heterocykliczny 155,16 7,6 1,7 9,1– 108 I Ileizoleucyna 100px niepolarny obojętny egzogenny alifatyczny 131,17 6,0 2,3 9,6– 124 K Lyslizyna 100px polarny zasadowy egzogenny 146,19 9,7 2,2 9,2 10,7 135 L Leuleucyna 100px niepolarny obojętny egzogenny alifatyczny 131,17 6,0 2,3 9,6– 124 M Metmetionina 100px niepolarny obojętny egzogenny SMe 149,21 5,7 2,2 9,1– 124 N Asnasparagina 100px polarny obojętny endogenny 132,12 5,4 2,2 8,7– 96 P Proprolina 100px niepolarny obojetny endogenny heterocykliczny 115,13 6,3 2,0 10,5– 90 Q Glnglutamina 100px polarny obojętny endogenny 146,15 5,7 2,2 9,0– 114 R Argarginina 100px polarny zasadowy egzogenny warunkowo guanidyna 174,20 10,8 2,0 9,0 12,1 148 S Serseryna 100px polarny obojętny endogenny OH 105,09 5,7 2,1 9,1– 73 T Thrtreonina 100px polarny obojętny egzogenny OH 119,12 5,6 2,2 9,1– 93 V Valwalina 100px niepolarny obojętny egzogenny alifatyczny 117,15 6,0 2,3 9,5– 105 W Trptryptofan 100px niepolarny obojętny egzogenny aromatyczny 204,23 5,9 2,4 9,3– 163 Y Tyrtyrozyna 100px polarny obojętny endogenny aromatyczny 181,19 5,7 2,2 9,0 10,1 141

+Ekspresja genetyczna Nazwa Skrót 1-lit. Skrót 3-lit.Kodon(y)Częstotliwość w białkach archeonów

(%)&Częstotliwość w białkach bakterii

(%)&Częstotliwość w białkach eukariontów

(%)& Częstotliwość w białkach człowieka(%)&Liczba cząsteczek

(×108)

u (E. coli)Alanina A Ala GCU, GCC, GCA, GCG8,210,067,63 7,012,9Cysteina C Cys UGU, UGC0,980,941,76 2,30,52Kwas asparaginowy D Asp GAU, GAC6,215,595,4 4,731,4Kwas glutaminowy E Glu GAA, GAG7,696,156,42 7,091,5Fenyloalanina F Phe UUU, UUC3,863,893,87 3,651,1Glicyna G Gly GGU, GGC, GGA, GGG7,587,766,33 6,583,5Histydyna H His CAU, CAC1,772,062,44 2,630,54Izoleucyna I Ile AUU, AUC, AUA7,035,895,1 4,331,7Lizyna K Lys AAA, AAG5,274,685,64 5,722.0Leucyna L Leu UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG9,3110,099,29 9,972,6Metionina M Met AUG2,352,382,25 2,130,88Asparagina N Asn AAU, AAC3,683,584,28 3,581,4Pirolizyna O Pyl UAG*000 00Prolina P Pro CCU, CCC, CCA, CCG4,264,615,41 6,311,3Glutamina Q Gln CAA, CAG2,383,584,21 4,771,5Arginina R Arg CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG5,515,885,71 5,641,7Seryna S Ser UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC6,175,858,34 8,331,2Treonina T Thr ACU, ACC, ACA, ACG5,445,525,56 5,361,5Selenocysteina U Sec UGA**000 >00Walina V Val GUU, GUC, GUA, GUG7,87,276,2 5,962,4Tryptofan W Trp UGG1,031,271,24 1,220,33Tyrozyna Y Tyr UAU, UAC3,352,942,87 2,660,79Kodon terminacyjny † – Term UAA, UAG, UGA†† – * UAG jest zazwyczaj kodonem stopu (amber), jednak w przypadku niektórych bakterii i archeonów kodon ten skutkuje wstawieniem pirolizyny.** UGA jest zazwyczaj kodonem stopu (opal), jednak w przypadku niektórych bakterii i archeonów kodon ten skutkuje wstawieniem selenocysteiny.† Kodony stopu zwykle nie kodują aminokwasów i zostały dodane dla kompletności kodu genetycznego.†† Kodony UAG oraz UGA nie zawsze działają jako kodony stopu (patrz wyżej).& Częstotliwość aminokwasów określono na podstawie średniej z proteomów (135 archeonów, 3775 bakterii, 614 eukariontów) oraz białek ludzkich (21006 białek).

Produkcja przemysłowa Roczna światowa produkcja podstawowych aminokwasów i ich soli wyniosła w 2005 r. ok. 3,3 mln ton, z czego ok. 95% stanowiła produkcja trzech z nich – kwasu glutaminowego i jego soli (głównie glutaminianu sodu), DL-metioniny i lizyny (głównie w postaci chlorowodorku).

Zobacz też

biosynteza aminokwasów aminokwasy ketogenne aminokwasy glukogenne aminokwasy niebiałkowe

Przypisy