W wielkich ilościach, przewyższających zawartość innych białek, BLP występuje u pałeczki okrężnicy. Unikalną jego cechą jest możliwość tworzenia wiązań kowalencyjnych z peptydoglikanem bakterii. Lpp łączy go z błoną zewnętrzną bakterii kotwicąc ją swoim końcem N połączonym z lipidami. U E. coli jedna trzecia cząsteczek lipoproteiny tworzy między sobą krzyżowe wiązania peptydowe przez łańcuchy boczne. Natomiast pozostałe cząsteczki BLP występują w postaci wolnej, niezwiązanej z peptydoglikanem. Tę postać można znaleźć w dużej ilości na powierzchni tego gatunku bakterii.
Funkcje Lpp, na równi z innymi OmpA-podobnymi lipoproteinami zwanymi Pal/OprL, odpowiada za stabilność struktur zewnętrznych bakterii łącząc błonę do ściany komórkowej bakterii.
Uważa się, że lipoproteina Brauna jest ważnym czynnikiem wirulencji dla bakterii pałeczki dżumy. BLP potrzebne jest tej bakterii by przetrwać odpowiedź nieswoistą gospodarza (głównie makrofagi) i skutecznie wywoływać dżumę w postaci zarówno dymieniczej, jak i płucnej.
Immunologia Lipoproteina Brauna przyłącza się do receptorów rozpoznających wzorce TLR2. Lpp powoduje również przyleganie neutrofili do komórek śródbłonka naczynia.
Przypisy
Kategoria:Lipoproteiny Kategoria:Immunologia Kategoria:Mikrobiologia