Budowa thumb|Owoce synsepala słodkiego W komórkach mirakulina występuje jako tetramer o masie 98,4 kDa złożony z identycznych monomerów łączących się w dimery. Pojedynczy polipeptyd składa się z 191 aminokwasów i dwóch łańcuchów węglowodanowych przyłączonych do Asn-92 i Asn-186. Masa polipeptydu obliczona na podstawie sekwencji aminokwasów i zawartości węglowodanów to 24,6 kDa, przy czym 13,9% masy stanowią węglowodany. Sekwencja aminokwasów wykazuje wysoki poziom analogii do inhibitora trypsyny w soi. Gen kodujący mirakulinę koduje 220 aminokwasów. 29 reszt aminokwasowych tworzy sekwencję sygnałową odcinaną od końca N podczas modyfikacji potranslacyjnych.
Działanie Wyniki badań sugerują, że w niskim pH dochodzi do rozdzielenia dwóch reszt His, co skutkuje rozsunięciem się dwóch monomerów i dopasowaniem do powierzchni receptora. Prawdopodobnie białko wiąże się z receptorem smaku słodkiego, MCL-hT1R2 hT1R3, działając jako antagonista przy odczynie obojętnym i agonista przy odczynie kwasowym.