Kompleks enzymatyczny katalizuje reakcję:
Kompleks jest homodimerem o masie 220 kDa, w którym każdy z monomerów składa się z czterech podjednostek. Pierwsza z nich to cytochrom b6, będącego integralnym białkiem błonowym o masie 24 kDa, zawierającym dwie cząsteczki hemu. Jedna z cząsteczek hemu b określana jako bH znajduje się po wewnętrznej stronie błony tylakoidu, a druga określana jako bL bliżej stromy. Druga podjednostka to cytochrom f o masie 19 kDa, zawierająca hem typu c i będąca miejscem przyłączania plastocyjaniny. Kolejną podjednostką jest białko Rieskiego zawierające Centrum żelazowo-siarkowe [2Fe-2S] (17,5 kDa). Ostatnia podjednostka IV (17 kDa) nie bierze bezpośredniego udziału w reakcjach zachodzących na kompleksie. Umożliwia ona przyłączenie do każdego z monomerów po jednej cząsteczce chlorofilu i β-karotenu, co prawdopodobnie zwieszą stabilność całego kompleksu lub reguluje aktywność kinazy LHC.