Domena oksygenazowa każdej izoformy NOS zawiera także jako grupę prostetyczną tetrahydrobiopterynę (BH4), niezbędną do wydajnej syntezy NO. Inaczej niż w przypadku innych enzymów wykorzystujących BH4 jako źródło równoważników redukujących, co wymaga reakcji reduktazy dihydrobiopterynowej (EC 1.5.1.33), BH4 w NOS ma za zadanie aktywować przyłączony do hemu tlen przez dostarczenie pojedynczego elektronu, który odzyskany później umożliwia uwolnienie zsyntetyzowanej cząsteczki NO.
Pierwsze białko enzymatyczne o aktywności syntazy NO zidentyfikowano w tkance nerwowej, ostatnią poznaną izoformą był izoenzym śródbłonkowy. Początkowo enzymy klasyfikowano jako ulegające konstytutywnej ekspresji i Ca2+-wrażliwe, ale obecnie wiadomo, że NOS występują w wielu różnych typach komórek i że ich ekspresja jest uzależniona od bardzo wielu czynników.
W przypadku NOS1 i NOS3 fizjologiczne stężenia Ca 2+ w komórce regulują wiązanie kalmoduliny, przez co inicjują przepływ elektronów z grup flawinowych na grupę hemu. W przypadku iNOS i NOS2 kalmodulina pozostaje ściśle związana z domeną wiążącą białka nawet przy niskich śródkomórkowych stężeniach Ca2+, będąc w zasadzie podjednostką tego izoenzymu.
Zobacz też syntaza ATP
Przypisy
Linki zewnętrzne Syntaza tlenku azotu w InterPro
Kategoria:Oksydoreduktazy