Inhibitor C1 (ang. C1 inhibitor, C1-inh, C1 esterase inhibitor) – należący do serpin, białkowy inhibitor proteaz serynowych, którego jedną z głównych funkcji jest przeciwdziałanie spontanicznej aktywacji dopełniacza.
Inhibitor C1 jest białkiem ostrej fazy, α2-globuliną, która jest prawidłowym składnikiem białek osocza – występuje w stężeniu 0,25-0,45 g/l. Stężenie to ulega 2-3-krotnemu zwiększeniu w przebiegu reakcji zapalnej. Jest produkowany w wątrobie, ale także przez pobudzone monocyty i inne komórki.
Inhibitor C1 jest największym białkiem z klasy serpin (478 reszt aminokwasowych). Złożony jest z pojedynczego łańcucha polipeptydowego i posiada w odróżnieniu od innych przedstawicieli dwie domeny: serpinową i N-końcową. Tylko od domeny serpinowej zależy działanie inhibicyjne wobec proteinaz. Inhibitor C1 należy do białek o największej glikozylacji, a węglowodany stanowią ok. połowę jego masy cząsteczkowej (104-kDa).
Ludzki gen dla inhibitora C1 (SERPING1) znajduje się na 11 chromosomie (11q11-q13.1)