elegans:
hLKB1 353 LFDIEDDIIYTQDFTVPGQV 424 SASSKIRRLSACKQQ mLKB1 356 LFDIEDGIIYTQDFTVPGQV 427 S-SNKIRRLSACKQQ Xeek1 377 LCDFEDDITYTQDFTVPGQV 423 TTGSKVRKLSACKQQ dLKB1 410 -----AYHYGTQEEDVYFTE 535 TSCISVRKLSHCRTS
Wydaje się, że endogennie reszta S431 LKB1 jest fosforylowana przez kinazę białkową RSK (p90 ribosomal s6 protein kinase) i kinazę PKA (cAMP-zależną kinazę białkową A) w odpowiedzi na odpowiednie czynniki aktywujące obie te kinazy.
Fosforylacja LKB1 na reszcie tyrozynowej T366 zachodzi jedynie w warunkach ekspozycji na promieniowanie jonizujące, in vivo najprawdopodobniej przy udziale kinazy ATM (kinazy aktywowanej uszkodzeniem DNA zmutowanej w zespole ataksja-teleangiektazja; ATM mutated).
Białko ssaczej kinazy LKB1 zakończone jest sekwencją aminokwasową Cys-Lys-Gln-Gln, będącą sekwencją konsensusową dla białek podlegających prenylacji. Motyw ten jest konserwowany u Xenopus i Drosophila, ale nie u C.elegans. In vitro przez wyznakowanie kwasem mewalonowym-C14 wykazano, że reszta cysteinowa C433 w motywie prenylacyjnym faktycznie podlega prenylacji jak przewidywano na podstawie struktury pierwszorzędowej genu, a metodą spektrometrii masowej dowiedziono, że jest to raczej farnezylacja niż geranylgeranylacja. Badania u D.