Zredukowana forma ubichononu-ubichinolu QH2 przyłączana jest do histydyny 182 białka zawierającego żelazo i siarkę – tzw. białko Rieskiego oraz do glutaminianu 272 cytochromu b. Jeden z elektronów z cząsteczki ubichinonu przekazywany jest na białko Rieskiego, redukując znajdujące się w białku żelazo z +3 na +2 stopień utlenienia, a następnie na cytochrom c1, redukując żelazo w układzie hemowym. Elektron ten trafia kolejno na cząsteczkę cytochromu c niezwiązaną z kompleksem III mitochondriów. Pozbawiony elektronu wodór z histydyny 181 uwalniany jest do przestrzeni międzybłonowej.
Drugi elektron z ubichinonu przenoszony jest na żelazo hemowe niskopotencjałowej formy cytochromu bL, po czym trafia na wysokopotencjałową formę cytochromu bH. Następnie elektron redukuje cząsteczkę ubichinonu przyłączoną w specyficznym miejscu na kompleksie bc1. Cząsteczka ubichinonu przyłącza za pośrednictwem glutaminianu 272 proton pobrany z macierzy mitochondrialnej. Ubichinon po przyłączeniu protonu staje się semichinonem, a po dostarczeniu drugiego elektronu przechodzi w ubichinol i odrywa się z miejsca redukcji ubichinonu.