po raz pierwszy został użyty w odniesieniu do tych cząsteczek przez Kelly Kruger i Thomasa Cecha w ich publikacji z 1982 roku.
Struktury i mechanizmy działania mały|Model miejsca aktywnego anhydrazy węglanowej. Widoczne trzy reszty histydyny (niebieskie) i jedna grupa hydroksylowa koordynujące jon cynku, będący kofaktorem tego enzymu Większość znanych enzymów to białka o zróżnicowanej wielkości, od kilkudziesięciu aminokwasów w łańcuchu i monomerycznej budowie (na przykład tautomeraza 4-oksokrotonianu (4-OT) zbudowana jest z 62 aminokwasów) , do ponad 2500 w zwierzęcej syntazie kwasów tłuszczowych . Aktywność enzymów jest determinowana ich strukturą czwartorzędową (ułożeniem przestrzennym). Enzymy są zazwyczaj dużo większe od substratów, które przerabiają, ale z kolei zwykle tylko kilka kluczowych aminokwasów jest bezpośrednio zaangażowanych w katalizę. Region, który bezpośrednio wiąże się i oddziałuje z substratem oraz zawiera kluczowe do przebiegu reakcji reszty aminokwasowe, nazywany jest miejscem aktywnym (centrum aktywnym). Prócz niego enzymy mogą zawierać miejsca wiązania kofaktorów – niezbędnych do aktywności enzymatycznej lub jej regulacji (patrz: Kofaktory, grupy prostetyczne i koenzymy).