Warianty proteorodopsyny z różnych lokalizacji charakteryzują się odmiennym rozkładem maksimów absorpcji umożliwiając dostosowanie się organizmów do warunków oświetleniowych zależnych od położenia geograficznego i głębokości.
Budowa i działanie Proteorodopsyna wykazuje duże podobieństwo do bakteriorodopsyny, występującej u archeowców. Centrum aktywne bakteriorodopsyny Asp 82, Asp85 (pierwotny akceptor protonu), Asp212 i Lys216 (miejsce wiązania retinalu) jest zachowane w proteorodopsynie jako Arg94, Asp97 i Lys231. Brak jest jednak występującego w bakteriorodopsynie kwasu karboksylowego w postaci Glu194 lub Glu204, który prawdopodobnie jest odpowiedzialny za uwalnianie protonu po zewnętrznej stronie błony komórkowej.
Proteorodopsyna w komórkach organizmów planktonicznych spełnia funkcje pompy protonowej napędzanej światłem. Umożliwia przetrwanie organizmom żyjącym w wierzchniej warstwie oceanów, w warunkach niedostatku substancji pokarmowych. Doświadczalnie potwierdzono, że światło powoduje wzmożony rozwój bakterii w porównaniu z bakteriami hodowanymi w ciemności. Chromofor w postaci retinalu jest kowalencyjnie związany z apoproteiną tworząc zasadę Schiffa z udziałem Lys231. W wyniku oświetlenia zmianie ulega konformacja wiązań z wyłącznie trans do 13-cis.