Liazy (EC 4) – klasa enzymów katalizujących rozrywanie wiązań C−C, C−O, C−N, C−S, C−X (X = halogen), P−O i innych w sposób inny niż hydroliza lub utlenianie. Pękaniu wiązania towarzyszy powstanie nowego wiązania podwójnego lub pierścienia w rozszczepianej cząsteczce, np.:
W reakcjach w jednym kierunku ich substratem jest pojedyncza cząsteczka, a produktem dwie cząsteczki, podczas gdy w reakcji w kierunku odwrotnym substratem są dwie cząsteczki, a produktem jedna cząsteczka (enzymy, dla których ten drugi kierunek reakcji jest ważniejszy mogą być nazywane syntazami):
Nazwy systematyczne liaz tworzy się wg schematu „grupa substratu-liaza”, natomiast nazwy zwyczajowe są typu „dekarboksylaza”, „aldolaza” lub „hydrolaza”.
Dzielą się na podklasy (wymienione są wszystkie podklasy EC poziomu 2 i 3): 4.1. Liazy węgiel–węgiel: 4.1.1. Karboksy-liazy (dekarboksylazy) Przykłady: 4.1.1.1. Karboksy-liaza 2-oksokwasów – dekarboksylaza pirogronianowa. Jest to białko zawierające pirofosforan tiaminy jako koenzym. Katalizuje reakcję: kwas pirogronowy = aldehyd octowy. 4.1.1.3. Karboksy-liaza szczawiooctanu – dekarboksylaza szczawiooctanowa, katalizująca przemianę szczawiooctanu do pirogronianu, z wydzieleniem dwutlenku węgla. 4.1.1.11. Karboksy-liaza L-asparaginianu – 1-dekarboksylaza asparaginianowa.