Modyfikacje histonów Białka histonowe podlegają różnym modyfikacjom. Najlepiej zbadaną modyfikacją jest mechanizm acetylacji histonów. Acetylacja histonów polega na przyłączeniu grupy acetylowej do reszty lizyny na N-końcu histonu rdzeniowego. Końce te tworzą wystające ogony, a ich acetylacja zmniejsza powinowactwo histonów do DNA, rozluźniając strukturę chromatyny. W heterochromatynie histony są przeważnie nieacetylowane. W acetylacji biorą udział acetylotransferazy histonowe (HAT). Proces odwrotny – deacetylację katalizują deacetylazy histonów (HDAC).
Do innych modyfikacji histonów należy: metylacja reszt lizynowych i argininowych na N-końcach histonów H3 i H4; fosforylacja reszt serynowych na N-końcach histonów H2A, H2B, H3 i H4; ubikwitynacja reszt lizynowych na C-końcu histonów H2A i H2B.
Do badania modyfikacji histonów można stosować techniki immunoprecypitacji chromatyny (ChIP). Badania dotyczące różnorodności modyfikacji histonów, interakcji różnych modyfikacji doprowadziła do sformułowania hipotezy o kodzie histonowym. Zakłada ona, że wzór modyfikacji histonów określa, który region genomu w danym czasie ulega ekspresji i kieruje takimi aspektami jak regulacja genomu z cyklem komórkowym czy naprawa uszkodzonych miejsc.