Masa cząsteczkowa w pełni glikozylowanego dimeru wynosi 45 kDa.
Poza pełną formą błonową opisano również formę rozpuszczalną (w skrócie sCTLA-4, z ang. lub CTLA-4delTM). W wyniku alternatywnego splicingu pierwotnego transkryptu może dochodzić do utraty egzonu 3, który koduje fragment transbłonowy. W ten sposób powstaje białko wydzielane do otoczenia, zawierające pełną domenę zewnątrzkomórkową. Forma rozpuszczalna ludzkiego CTLA-4 składa się ze 137 reszt aminokwasowych i przy pełnej glikozylacji ma masę cząsteczkową 23 kDa. Oprócz tego, że w trakcie splicingu sCTLA-4 usuwany jest jeden z egzonów, dochodzi jednocześnie do przesunięcia ramki doczytu, co powoduje dodanie kolejnych 22 kodonów przed kodonem stop. W wyniku tego forma rozpuszczalna jest dłuższa od formy błonowej, mimo braku fragmentu transbłonowego.
Trzecią opisaną izoformą CTLA-4 jest forma o nazwie liCTLA-4 (ang. ), która jest niezdolna do wiązania CD80/CD86. Powstaje ona również w rezultacie alternatywnego splicingu i utraty egzonu 2. Egzon ten koduje domenę zewnątrzkomórkową, a zatem również fragment zawierający motyw MYPPPY, odpowiedzialny za rozpoznawanie ligandów. Taka cząsteczka wciąż jednak zachowuje funkcję inhibitora aktywacji limfocytów. Peptyd ten zbudowany jest z 71 reszt aminokwasowych, a jego masa cząsteczkowa jest szacowana na ok.