Monomeryczne białka G uczestniczą w przekazywaniu sygnału pochodzącego od kwasu abscysynowego i brassinosteroidów. Białko G oddziałując z kompleksem ligand-receptor przyłącza resztę fosforanową do GDP związanego z podjednostką α. Następnie aktywowana jest fosfolipaza C (PLC), która katalizuje reakcję rozpadu fosfatydyloinozytolobisfosforanu (PIP2). Produktami reakcji są dwa związki uznawane za wtórne przekaźniki informacji: inozytolo-(1,4,5)-trifosforan (IP3) i 1,2-diacyloglicerol (DAG). IP3 jest związkiem rozpuszczalnym, przemieszczającym się w cytoplazmie. Zwiększone stężeni IP3 powoduje otwarcie kanałów wapniowych obecnych w strukturach cytoplazmatycznych i wypływ jonów Ca2+ do cytozolu. DAG jest związkiem hydrofobowy, pozostaje więc w obrębie błony komórkowej powodując aktywację kinazy białkowej C. Podwyższone stężenie jonów Ca2+ w cytozolu jest bezpośrednią przyczyną aktywacji wielu enzymów. Przy braku pobudzenia stężeni jonów wapniowych w cytozolu jest bardzo niskie (około 100-200 nmol l-1). Niemal cała pula Ca2+ zgromadzona jest w magazynach takich jak cysterny siateczki śródplazmatycznej i sarkoplazmatycznej, wakuoli i innych organellach oraz apoplaście. Pojawienie się IP3 prowadzi do wzrostu stężenia jonów wapnia do około 1 μmol l-1. Kanały wapniowe mogą być wrażliwe na IP3 lub otwierać się pod wpływem innego czynnika.