W tym celu łączą się z receptorem TAP/NFX1 w jądrze komórkowym, do czego niezbędna jest fosforylacja ich niektórych seryn w domenie RS.
Znane są cztery rodziny kinaz, których przedstawiciele fosforylują białka SR: SRPK, Clk/Sty, cdc2/p34 i topoizomeraza I. Przy czym w przypadku dwóch pierwszych znany jest szczegółowy mechanizm fosforylacji dla SRSF1.
Udział białek SR w splicingu Funkcja jaką białka SR pełnią w splicingu można podzielić na tę zależną od eksonów i niezależną. Funkcja zależna od eksonów widoczna jest podczas tworzenia kompleksu E, kiedy w procesie zwanym definiowaniem eksonów oddziałując z miejscem ESE (z ang.: exsonic splicing enhacer) na eksonie oraz U1 i U2 nRNP na sąsiednich intronach, udział białka SR uniemożliwia pominięcie eksonu. Mogą też hamować działanie inhibitorów w miejscach ESE na tym samym eksonie (inhibitory splicingu zachowują się odwrotnie od opisanego zachowania dla białek SR).Funkcją niezależną jest uczestnictwo w interakcjach pomiędzy białkowymi czynnikami splicingowymi. Najbardziej znane to organizacja kompleksu B i C w procesie splicingu, gdzie białka SR rekrutują kompleks U4/U6●U5 tri-snRNP do spliceosomu i umożliwiają przeprowadzenie wycięcia intronu.