Enzimska kataliza je hemijska reakcija u kojoj enzim, kao katalizator, pretvara određeni hemijski spoj (supstrat u novi proizvod.Alberts B. (2002)ː Molecular biology of the cell. Garland Science, New York, .Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, .Kapur Pojskić L., Ed. (2014): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju, 2. izdanje. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, .Međedović S., Maslić E., Hadžiselimović R. (2000): Biologija 2. Svjetlost, Sarajevo, .
Mehanizam mini|350px|Model inducirane prilagodbe enzima za odgovarajući supstrat
Vezanje podloge Prije nego što počnu katalizirati bilo koju hemijsku reakciju, enzimi se moraju vezati za njihovu podloga. Enzimi su obično vrlo specifični za određene podloge, za koje se vežu a zatim kataliziraju hemijske reakcije. Specifičnost se postiže obavezujućom prazninom (usjekom) koji je komplementarnog oblika, za popunjenjavanje i hidrofilnom /hidrofobnom izboćinom podloge. Enzimi stoga mogu razlikovati vrlo slične molekula materijala koji su hemoselektivne, regioselectivne i tereospecifične.)
Neki od enzima pokazuju najveću specifičnost i tačnost kada su uključeni u kopiranje i ekspresiju genoma. Neki od ovih enzima imaju i mehanizmima "lekture". Tako, enzim kao što je DNK polimeraza katalizira reakciju u prvom koraku, a zatim, u drugom koraku, provjerava da li je proizvod ispravan. Ovaj proces u dva koraka rezultira u prosječnoj stopi greške manje od 1/100 miliona reakcija kod polimeraze sisara. Slični mehanizmi korekcije se također nalaze i kod RNK polimeraza, aminoacil-tRNK sintetaze i ribosoma. Nasuprot tome, neki enzimi ispoljavaju i promiskuitet enzima, koji imaju široku specifičnost i djeluju na niz različitih fiziološki relevantnih podloga. Mnogi enzimi imaju mala mjesta aktivnosti koja su nastala slučajno (tj. neutralno), što može biti polazište za evolucijski izbor nove funkcije.
Na osnovu najpodobnije podloge, enzima mogu mijenjati oblik, da bi se vezali u formiranju kompleksa enzim-supstrat.
Model "brave i ključa" Da bi objasnio dosljednost specifičnosti enzima, 1894., Emil Fischer je predložio da i enzim i supstrat posjeduju specifična komplementarne geometrijske oblike koji se međusobno uklapaju –baš jedan u drugi. Ovo se često naziva kao model "ključa". Ovaj rani model objašnjava specifičnost enzima, ali ne i stabilizaciju stanje u tranziciji koje enzimi ostvaruju.
Model indukcije U 1958. , Daniel Koshland je predložio izmjenu modela brava-ključ: pošto su enzimi prilično fleksibilne strukture, aktivno mjesto kontinuirano preoblikuje interakcije s podlogom kao i podloga u interakciji s enzimom. Kao rezultat toga, za podlogu se aktivno mjesto ne veže čvrsto; aminokiseline su bočnim lancima, koji čine aktivna mjesta, su ukalupljene u precizne pozicije koje enzimu omogućavaju da obavlja svoju katalitsku funkciju. U nekim slučajevima, kao što je glikosidaza, molekula supstrata također neznatno mijenja oblik kako bi ušla u aktivno mjesto. Tu se nastavlja mijenjati dok se supstrat ne veže potpuno, kada se određuje konačni oblik punjača. Indukcija najpovoljnijeg oblika može povećati vjernodostojnost molekulskog prepoznavanja u prisustvu konkurencije i događaja u mehanizmu konformacijske korekture.
Također pogledajte Kataliza Katalizator Hemijska reakcija
Reference
Vanjski linkovi
Kategorija:Hemijske veze Kategorija:Proteini Kategorija:DNK Kategorija:RNK Kategorija:Biološka terminologija Kategorija:Kataliza