thumb|300px|Figur 1. Rumlig illustration af RuBisCO, som viser placeringen af de lange kæder (hvide/grå) og de korte (blå og orange). Ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase, bedre kendt under navnet RuBisCO Udtrykket Rubisco blev udmøntet for sjov af David Eisenberg i 1979 under et seminar til ære for den pensionerede og tidligere fremtrædende RuBisCO-forsker, Sam Wildman. Forkortelsen blev lavet ud fra det fuldstændige navn (Ribulose-1,5-Bisfosfat Carboxylase/Oxygenase), men det hentyder også til et snackmærke, "Nabisco" med en skjult henvisning til Wildmans forsøg på at fremavle spiselige tobaksblade. Wildman SG (2002) Along the trail from Faction I protein to Rubisco (ribulose bisphosphate carboxylase-oxygenase). Photosynth Res 73:243–250; Archie R. Portis Jr. og Martin A. J. Parry (2007) Discoveries in Rubisco (Ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase): a historical perspective Photosynth Res 94:121–143, er et enzym, der bruges i Calvins cyklus som katalysator for det første, større skridt i kulstofbindingen, en proces, hvor atomer fra atmosfærens CO2 gøres tilgængelige for organismerne i form af energirige molekyler som f.eks. sukrose. RuBisCO katalyserer enten karboxylering eller oxidering af ribulose-1,5-bisfosfat (bedre kendt som RuBP) under forbrug af henholdsvis CO2 eller ilt.
Hvad der gør RuBisCO enestående og anderledes i forhold til alle andre enzymer, er det, at det kan overleve på egen hånd uden at have behov for planten. Derfor bliver det tilbage, selv efter at planten er død, og hjælper til med nedbrydningen. Det skyldes, at det hverken påvirkes af temperatur eller pH.
RuBisCO er meget vigtigt på grund af dets biologiske betydning, især fordi det katalyserer den mest brugte kemiske proces (henholdsvis inddragelse og frigivelse af CO2 fra og til atmosfæren). RuBisCO er desuden det mest almindelige protein i bladene, og det kan tilmed være det mest almindeligt forekommende protein i verden, da planter udgør mere end 99 % af Jordens biomasse.The Cell—A Molecular Approach, 2. udg. ved Geoffrey M. Cooper, published by Sinauer Associates, Inc. (2000) Sunderland (MA). Online textbook. Coopers tekst antyder, at RuBisCO er det mest udbredte protein på Jorden. (Kapitel 10, The Chloroplast Genome). A nyere artikel af Dhingra m.fl. når frem til, at RuBisCO står for 30–50% af den samlede mængde opløseligt protein i grønkornene (se hele teksten online: ).. I bevidstheden om stoffets vigtige rolle i biosfæren, er der bestræbelser i gang på at genmanipulere dyrkede afgrøder, sådan at de får et mere effektivt RuBisCO (se nedenfor).
Struktur Hos planter, alger, cyanobakterier samt fototropiske og kemoautotropiske proteobakterier består enzymet almindeligvis af to typer af protein-underenheder, som kaldes den lange kæde (L med ca. 55.000 Da) og den korte kæde (S med ca. 13.000 Da)Genet for den lange kæde tilhører grønkornenes DNA-molekyle hos planter (Entrez GeneID ). Der er typisk flere beslægtede kort kæde-gener i plantecellens kerne og de korte kæder bliver importeret til stoma i grønkornene fra cellevæsken ved at passere den ydre membran hos grønkornet (se hele teksten online: Entrez GeneID). Almindelig Gåsemad (Arabidopsis thaliana) har fire gener for RuBisCOs korte kæder (se: Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko og Lubert Stryer: Biochemistry). Det mønster, der skabes, når de lange og korte kæder samles, ses på figur 3 (til højre). De enzymaktive substrat (ribulose-1,5-bisfosfat)-bindingssteder findes i de lange kæder, der danner dimere forbindelser, som vist på figur 1 (ovenfor til højre), hvor aminosyrer fra hver af de lange kæder bidrager til bindingsstederne. En helhed af otte lange kæde-dimerer og otte korte kæder samles til et større kompleks med ca. 540.000 DaJeremy M. Berg, John L. Tymoczko og Lubert Stryer: Biochemistry, 2002: Online lærebog. Figur 20 i Stryers lærebog viser et farvekodet bånddiagram af de strukturelle dele af eukaryoternes RuBisCO. Figur 1 (nær toppen af denne side) viser en anden synsmåde på strukturen.. Hos nogle proteobakterier og dinoflagellater har man fundet enzymer, der udelukkende består af lange kæderStrukturen i RuBisCO hos den fotosyntetiserende bakterie Rhodospirillum rubrum er blevet fastslået ved røntgenkrystallografi, I Protein Data Bank, hvor der findes en sammenligning af strukturerne i eukaryoters og bakteriers RuBisCO. Se: Emneartikel om Rubisco..
Magnesiumioner (Mg2+) er nødvendige for enzymaktivitet. Korrekt placering af Mg2+ i enzymets aktive sted kræver, at et lysin på det aktive sted får tilført et "aktiverende" CO2-molekyle (hvorved der dannes et karbamat)Molecular Cell Biology , 4. udg. af Harvey Lodish, Arnold Berk, S. Lawrence Zipursky, Paul Matsudaira, David Baltimore og James E. Darnell, 2000. Online lærebog. Figur 16-48 viser en strukturmodel af det aktive sted og magnesiums rolle. Protein Data Banks emneartikel om RuBisCO har også en model af magnesium på det aktive sted .. Dannelsen af karbamatet bliver begunstiget af et basisk pH. pH og koncentrationen af magnesiumioner i væskedelen af grønkornene (stromaLodish' lærebog beskriver lokaliseringen af RuBisCO til stroma. Figur 17-7 viser, hvordan RuBisCOs korte underenheder flytter ind i grønkornets stroma, hvor de samles med de lange enheder.) forøges i lys. Se nedenfor.
Enzymaktivitet thumb|left|300px|Figur 2. Calvins cyklus og kulstofbinding Som vist på Figur 2 (til venstre) er RuBisCO et af mange enzymer, der indgår i Calvins cyklus.
Substrater Under kulstofbindingen er RuBisCOs substrater ribulose-1,5-bisfosfat, CO2 (ikke det "aktiverende" CO2) og vand De kemiske processer , der bliver katalyseret af RuBisCO, beskrives online i Stryer m.fl.s lærebog. RuBisCO kan også katalysere en proces med ilt (O2) som substrat i stedet for CO2.
Produkter Når det er CO2, der er substratet, bliver resultatet af karboxylase-processen et yderst ustabilt mellemprodukt med seks kulstofatomer, der kaldes 3-keto-2-karboxyarabinitol-1,5-bisfosfat. Det går i stykker nærmest øjeblikkeligt og bliver til to molekyler 3-fosfoglycerat. Dette ustabile molekyle, som bliver skabt under den indledende karboxylering, var ukendt indtil 1988, da det blev isoleret første gang. 3-fosfoglycerat kan bruges til at danne større molekyler, så som glukose. Hvis det er fri ilt, der er substratet, bliver produkterne af oxygenaseprocessen fosfoglykolat og 3-fosfoglycerat. Fosfoglykolat indleder en serie af processer, der kaldes fotorespiration, og som inddrager enzymer og cytokromer, der findes i mitokondrierne og peroxisomerne. Under denne proces omdannes to molekyler fosfoglykolat til et molekyle CO2 og et molekyle 3-fosfoglycerat, som kan indgå i Calvins cyklus. Noget af fosfoglykolatet kan tilbageholdes af planterne, sådan at de kan producere andre molekyler, som f.eks. glycin. Ved de niveauer af CO2 og ilt, som findes i atmosfæren, er forholdet mellem de to processer ca. 4:1, hvad der medfører en nettokulstofbinding på kun 3,5 %. RuBisCO-enzymets manglende evne til at undgå at reagere med ilt reducerer derfor mange planters fotosyntesepotentiale. Visse planter, mange alger og fotosyntetiserende bakterier har klaret denne begrænsning ved at opfinde midler til at øge CO2-koncentrationen rundt om enzymet. Metoderne spænder fra C4-kulstofbinding og CAM-binding til brugen af pyrenoid.
Enzymaktivitetsrate Nogle enzymer kan typisk gennemføre tusindvis af kemiske reaktioner pr. sekund. Men RuBisCO er langsomt og kan kun ”binde” 3 CO2-molekyler pr. sekund. Ikke desto mindre øges RuBisCO-aktiviteten under de fleste forhold sammen med øgede koncentrationer af CO2 på grund af den ekstremt høje koncentration af enzymet. Når lysmængden ikke nedsætter fotosyntesen, bliver det derfor koncentrationen af CO2, der er den begrænsende faktor. I sidste ende er det i øvrigt en anden faktor ved Calvins cyklus, der er skyld i den begrænsede fotosynteserate, nemlig at RuBisCO ikke kan gendannes hurtigt nok (Se Hadi Farazdaghi: Modeling Rubisco Reaction with a New Two-Substrate Ordered Model ).
Regulering af RuBisCOs enzymaktivitet RuBisCO er sædvanligvis kun aktivt om dagen, da ribulose-1,5-bisfosfat ikke bliver produceret i mørke på grund af styringen af adskillige andre enzymer i Calvins cyklus. Dertil kommer, at RuBisCOs aktivitet bliver samordnet på mange måder med de andre enzymer i Calvins cyklus:
Regulering ved ioner. Når grønkornene bliver belyst, stiger pH i stroma fra 7,0 til 8,0 på grund af proton (brintion, H+)-gradienten, der skabes ind gennem tylakoidmembranenFigur 20.14 i lærebogen af Stryer m.fl. viser den lysafhængige bevægelse af brint- og magnesiumioner, som er vigtig for lysreguleringen af Calvins cyklus . Flytningen af protoner ind i tylakoiderne er lysdrevet, og den er grundlæggende for ATP-syntasen i grønkornene.. Samtidig flyttes magnesiumioner (Mg2+) ud af tylakoiderne, og det øger koncentrationen af magnesium i grønkornets stroma. RuBisCO har et højt optimalt pH (det kan være >9,0, afhængigt af koncentrationen af magnesiumioner), og det bliver "aktiveret" ved tilførslen af CO2 og magnesium til de aktive steder som beskrevet ovenfor.