pienoiskuva|Malli erään rubredoksiinin rakenteesta. Kuvassa näkyy rautaionin sitoutuminen kahden silmukan väliin lähelle β-laskoksia Rubredoksiinit ovat ryhmä rauta-rikkiproteiineja, joita esiintyy anaerobisissa olosuhteissa elävissä bakteereissa ja arkeissa. Rubredoksiinit osallistuvat muiden rauta-rikkiproteiinien tavoin elektroninsiirtoreaktioihin.
Rakenne ja toiminta Ensimmäisen kerran rubredoksiineja eristettiin Clostridium pasterianum-bakteerista vuonna 1965. Proteiini on väriltään tummanpunaista, mistä se on saanut nimensä. Rubredoksiinit ovat molekyylimassaltaan suhteellisen pienikokoisia proteiineja ja niiden keskimääräinen molekyylimassa on noin 6 kDa. Rubredoksiinien primäärirakenne koostuu 50–60 aminohaposta ja sekundäärirakenne koostuu kahdesta vastakkaissuuntaisesta β-laskoksesta ja muutamasta silmukasta. Rubredoksiini sisältää rauta-ionin, joka on koordinoituneena neljän kysteiiniaminohapon tioliryhmiin. Koordinoituminen tapahtuu siten, että rautaioni on β-laskosten lähellä olevissa silmukoissa. Hapetus-pelkistysreaktioissa raudan hapetusaste vaihtelee välillä +II ja +III.
Rubredoksiinit osallistuvat eräisiin bakteerien hapetus- ja pelkistysreaktioihin. Se voi korvata osassa reaktioita ferredoksiinin, mutta proteiinin positiivisemman pelkistyspotentiaalin vuoksi se on pelkistimenä heikompi ja reaktiot tapahtuvat rubredoksiinilla hitaammin, kuin ne tapahtuisivat ferredoksiinille. Ferredoksiiniin verrattuna rubredoksiinit ovat stabiilimpia alhaisessa pH:ssa. Rubredoksiini osallistuu muun muassa alkaanien hapetusreaktioihin, joissa ne hapettuvat alkoholeiksi. Tämä on osa hiilivetyjen aineenvaihduntaprosessia bakteereilla, jotka käyttävät hiilivetyjä ainoina hiilenlähteinään.Horst Werner Doelle, Armin Fiechter, Günther Schlegel, Dieter Sell, Sakayu Shimizu, Roland Ulber & Hideaki Yamada: Biotechnology, 1. General, Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry, John Wiley & Sons, New York, 2009. Viitattu 22.2.2017
Lähteet
Luokka:Proteiinit