thumb|redresse|Exemple d'hélice alpha. L’hélice alpha (hélice α) est une structure secondaire courante des protéines. Elle est formée par une chaîne polypeptidique de forme hélicoïdale à pas de rotation droit dans laquelle chaque groupe N-H de la chaîne principale d'un acide aminé forme une liaison hydrogène avec le groupe C=O de la chaîne principale du quatrième acide aminé le précédant. Cette structure secondaire est parfois appelée hélice α de Pauling-Corey-Branson. Le nom d’ est également utilisé, la valeur de 3,6 correspondant au nombre d'acides aminés dans le pas de l'hélice et 13 est le nombre d'atomes dans le cycle fermé par la liaison hydrogène.
Parmi les types de structures locales présents dans les protéines, l'hélice α est la structure secondaire la plus prévisible par l'analyse de la séquence primaire, ainsi que la plus répandue.
Découverte Dans les années 1930, William Astbury met en évidence des changements très importants par diffraction de rayon X de fibres de laine ou de cheveux humides lors de leur étirement. Les données montrent que les fibres non étirées présentent une structure moléculaire répétitive tous les ().
Astbury émet l'hypothèse que les fibres non étirées forment une structure repliée. Plus tard avec d'autres chercheurs notamment Maurice Huggins, il propose le modèle suivant : les molécules de protéines repliées forment une hélice appelée forme α ; l'étirement de la fibre provoque le déroulement de l'hélice formant un état étendu appelé forme β.
Hans Neurath est le premier à mettre en question une partie des modèles d'Astbury pour des problèmes d'effets stériques entre atomes. Bien que le modèle d'Astbury soit incorrect, il est initiateur des modèles plus récents de structure secondaire pour les protéines avec l'hélice α et le (la nomenclature de Astbury a été conservée), développés par Linus Pauling, Robert Corey et Herman Branson en 1951 et proposent l'existence d'hélice droite et d'hélice gauche sur des considérations théoriques. En 1960, la structure cristalline de la myoglobine montre la présence majoritaire d'hélices droites.. Les travaux de Neurath et d'Astbury ont permis à ., . et William Bragg. de proposer un modèle proche de l'hélice α pour la kératine.
Deux éléments cruciaux ont permis l'établissement des caractéristiques de l' : d'une part la connaissance de la géométrie des liaisons obtenue grâce aux structures cristallographiques de peptides et la prédiction de Pauling sur le caractère plan de la liaison peptidique et d'autre part l'abandon de l'hypothèse d'un nombre entier d'acides aminés par tour d'hélice. Le moment clé de la découverte du modèle de l' se déroule au cours du printemps 1948. Durant cette période Pauling tombe malade et doit rester chez lui : désœuvré, il dessine une chaîne de polypeptides sur une bande de papier en veillant à conserver les liaisons peptidiques planes. Après quelques tentatives, il parvient à obtenir un modèle avec des liaisons hydrogène physiquement plausibles. Pauling travaille ensuite avec Corey et Branson pour confirmer son modèle avant publication.. En 1954, Pauling reçoit son premier prix Nobel pour ses recherches sur la nature de la liaison chimique et son application à l'élucidation de la structure des substances complexeslire en ligne, telles que les protéines et la structure de l'.
Structure Géométrie et liaisons hydrogène vignette|100px|La liaison hydrogène se fait entre les acides aminés n et n+4 Les acides aminés dans une hélice α sont organisés dans une structure hélicoïdale avec un pas de rotation droit où chaque acide aminé forme un angle de 100° dans l'hélice et entraine une translation () le long de l'axe de l'hélice α. Dunitz. décrit comment dans le premier article de Pauling sur le thème ce dernier décrit une hélice gauche, énantiomère de la véritable structure. Il existe cependant quelques courtes hélices à pas de rotation gauche composées majoritairement de glycine, le seul acide aminé achiral, les autres acides aminés biologiques chiraux L déstabilisent ce type de structure. Le pas de l' (la distance verticale entre deux spires consécutives de l'hélice) est de (), correspondant au produit de 1,5 et 3,6. L'élément le plus caractéristique de l' est la liaison hydrogène entre le groupe N-H de la chaine principale d'un acide aminé et le groupe C=O de la chaine principale du quatrième acide aminé le précédant. La nomenclature officielle internationale.lire en ligne. propose deux façons de définir une , la règle 6.2 décrit la répétition des angles de torsions φ, ψ des acides aminés impliqués dans l'hélice α ; la règle 6.3 décrit l'hélice α comme un motif géométrique caractérisé par la hauteur du pas et les liaisons hydrogène. Les peuvent être identifiées et prédites dans les structures de protéines à l'aide de méthode de calcul de prédiction dont l'une est le DSSP (Dictionnaire de Structures Secondaires des Protéines)..
vignette|gauche|300px|Comparaison vue de dessus d'une (forme carrée) et d'une (forme triangulaire). Des structures en hélice similaires comprennent les hélices 310 (présentant une liaison hydrogène sur la chaîne principale tous les trois acides aminés) et les hélices π (présentant une liaison hydrogène tous les cinq acides aminés). L'hélice α peut être décrite comme une , dans cette représentation, la valeur en indice (13 pour l'hélice α) indique le nombre d'atomes impliqués dans la boucle formée par la liaison hydrogène ; le nombre 3,6 indique le nombre d'acides aminés par tour d'hélice..
vignette|250px|Diagramme de Ramachandran (diagramme φ, ψ), les points représentent les acides aminés des hélices α forment une zone dense à gauche du centre, autour du minimum d'énergie globale pour cette conformation.. La chaine principale des acides aminés impliqués dans une possède des angles dièdres (φ, ψ) dont les valeurs moyennes sont (-60°, -45°) comme indiqué dans le diagramme de Ramachandran ci-contre. Plus généralement, la somme de l'angle dièdre ψ d'un acide aminé et de l'angle dièdre φ de l'acide aminé suivant est proche de -105° ; en conséquence les angles dièdres des acides aminés formant une forme une diagonale sur le diagramme de Ramachandran entre les valeurs (-90°, -15°) et (-35°, -70°). Pour comparaison la somme des angles dièdres pour les est de -75°, tandis qu'il est proche de -130° pour les . La formule générale de l'angle de rotation Ω par acide aminé dans les différents types d'hélice polypeptidique formés d'isomères trans est donnée par l'équation :
L'hélice α a une structure particulièrement compacte, il n'existe pratiquement aucun espace libre à l'intérieur de l'hélice. Les chaines latérales des acides aminés sont situées à l'extérieur de l'hélice et sont légèrement orientées dans la direction de l'extrémité N-terminale (cette orientation est parfois comparée à l'organisation des branches de sapins de Noël autour du tronc). Cette propriété peut être utilisée en basse résolution sur des cartes de densité électronique pour déterminer le sens du squelette carboné de la protéine étudiée..
vignette|180px|représentation en roue hélicoïdale.
Diagramme 2D de représentation d'hélice α vignette|180px| Wenxiang diagram Trois formes de diagramme 2D de représentation d'hélice α sont utilisées pour présenter les relations entre la structure primaire de la chaine peptidique et la structure secondaire. Il est alors possible de visualiser les propriétés physiques et les interactions spécifiques des différentes chaines latérales des acides aminés impliqués dans l'. Deux d'entre elles permettent de modéliser l' autour de la section cylindrique : la représentation en roue hélicoïdale () et plus récemment la ().
La représentation en roue hélicoïdale modélise l'hélice α par projection du squelette carboné de la chaine principale des Cα des acides aminés autour de l'axe de l'hélice du sommet vers le bas (voir le modèle ci-contre). La représentation de Wenxiang est plus abstraite en forme de spirale enroulée sur le plan de la feuille. Les deux représentations permettent la visualisation de la séquence d'acides aminés en utilisant le codage à une lettre sur chaque position du Cα, en utilisant des couleurs ou des symboles particuliers pour décrire les propriétés des acides aminés. Les acides aminés hydrophobes et hydrophiles sont toujours signalés, ils sont en effet impliqués dans les interactions de l' avec environnement proche. Dans certaines représentations les acides aminés chargés positivement et négativement sont indiqués ainsi que les acides aminés ambigus comme la glycine. Il n'existe pas de convention standardisée pour le codage des chaines latérales d'acides aminés dans ces modèles. La représentation de Wenxiang permet de visualiser les positions relatives des acides aminés les uns par aux autres pour des de toute longueur alors la représentation en roue hélicoïdale est limitée à des courtes du fait de la superposition des acides aminés dans le modèle.
Ces différents modèles apportent une représentation intuitive et visuelle en 2D de la disposition des acides aminés hydrophobes et hydrophiles sur l', ils peuvent être utilisés pour étudier les interactions hélice/hélice, hélice/membranes ou protéine/protéine. Plusieurs sites internet et programmes sont disponibles pour générer des représentations en roue hélicoïdalelire en ligne, plus récemment un serveur web appelé Wenxianglire en ligne a été créé pour permettre de tracer la représentation de Wenxiang de toute .
La dernière représentation 2D de l'hélice α consiste à ouvrir l'hélice le long d'une ligne parallèle à l'axe de l'hélice, puis de représenter les acides aminés verticalement. Cette représentation n'est pas adaptée aux interactions entre hélices mais c'est un moyen de visualiser l'arrangement de séquence pour les protéines membranaires intrinsèques en montrant le positionnement des acides aminés hydrophobes en interaction avec la membrane sans la nécessité de connaitre la disposition dans l'espace des .
Stabilité Les hélices α étudiées dans les protéines sont formées de quatre à plus de quarante résidus, une moyenne contient environ dix acides aminés et forme environ trois tours. En général, les polypeptides courts ne présentent pas de structure en en solution, le coût entropique du repliement de la chaine polypeptidique n'est pas compensé par une quantité suffisante d'interactions stabilisantes. Les liaisons hydrogène présentes au sein des sont considérées comme plus faibles que celles trouvées dans les feuillets β et sont facilement attaquées par les molécules d'eau. Dans des environnements hydrophobes comme dans la membrane plasmique, en présence de mélange de solvant eau trifluoroéthanol (TFE) ou isolés en phase gazeuse, les polypeptides peuvent adopter des structures stables en . L'ajout de molécules dites crosslinks dans des solutions de peptides peut stabiliser la structure en hélice.
vignette|200px|Carte de densité électronique à haute résolution d'une , avec les atomes d'oxygène en rouge, les atomes d'azote en bleu et les liaisons hydrogène sont représentées par des lignes pointillées vertes (fichier PDB : 2NRL, 17-32). La partie N-terminale est située au-dessus.
Techniques expérimentales identifiant les hélices α