redresse=1.15|vignette| Schéma de fonctionnement du . L'espace intermembranaire mitochondrial est en haut, la membrane mitochondriale interne est représentée en gris au milieu, et la matrice mitochondriale est en bas.
redresse=1.15|vignette| Schéma de principe du cycle Q.
La réductase quinol-cytochrome c ou coenzyme Q-cytochrome c-réductase ou complexe de la chaîne respiratoire, également appelée complexe bc1, est une oxydoréductase membranaire qui catalyse la réaction :
ubiquinol + 2 ferricytochrome c + 2 H+matriciel ubiquinone + 2 ferrocytochrome c + 4 H+intermembranaire
Cette enzyme est présente dans la membrane plasmique de la plupart de bactéries et dans la membrane mitochondriale interne de tous les eucaryotes aérobies.
Structure et fonctionnement
Le rassemble plusieurs protéines : un , deux , et une ferrédoxine de type Rieske. L'enzyme elle-même d'un nombre relativement restreint de sous-unités comparé aux autres enzymes respiratoires : il peut n'y en avoir que trois, mais les animaux supérieurs peuvent en compter onze. Trois de ces sous-unités possèdent des groupes prosthétiques. Le possède deux hèmes, notés bL et bH, tandis que le en possède un, noté c1, et que la protéine de Rieske possède deux clusters fer-soufre [2Fe-2S].
Le mécanisme réactionnel du complexe est appelé cycle Q, en référence à l'ubiquinone. Chaque cycle a pour effet de libérer quatre protons dans l'espace intermembranaire mitochondrial mais de n'en absorber que deux issus de la matrice mitochondriale. Ceci contribue à la génération d'un gradient de concentration de protons à travers la membrane mitochondriale interne. Dans le même temps, deux molécules d'ubiquinol sont oxydées en ubiquinone, tandis qu'une molécule d'ubiquinone est réduite en ubiquinol et que deux électrons sont transférés à deux .
Le cycle Q se déroule en deux temps :
Premier temps : Une première molécule d'ubiquinol se lie au site Qo du tandis que de l'ubiquinone se lie au site Qi. La molécule d'ubiquinol liée au site Qo cède son premier électron à un cluster fer-soufre, qui le cède à l' du , qui le cède enfin à l'hème d'un . Parallèlement, cette même molécule d'ubiquinol cède son second électron à l'ion ferreux de l' du , qui le cède à son tour à l', qui le cède enfin à l'ubiquinone liée au site Qi pour former un radical semiquinone • –. Ceci a pour effet de libérer deux protons H+ et un dans l'espace intermembranaire mitochondrial ainsi qu'une molécule d'ubiquinone dans la membrane mitochondriale interne, issue de l'oxydation de l'ubiquinol initialement lié au site Qo. Le radical semiquinone, quant à lui, demeure lié au site Qi. Second temps : Une seconde molécule d'ubiquinol se lie au site Qo du . Comme à l'étape précédente, cette molécule d'ubiquinol cède son premier électron à un cluster fer-soufre, qui le cède à l' du , qui le cède enfin à l'hème d'un . De même, cette molécule d'ubiquinol cède son second électron à l'ion ferreux de l' du , qui le cède à son tour à l', qui le cède cette fois au radical semiquinone • – issu de la première étape. Cette dernière réaction conduit à la formation d'une molécule d'ubiquinol sur le site Qi par absorption de deux protons H+ de la matrice mitochondriale. L'ensemble de ces réactions a pour effet de libérer deux protons H+ et un supplémentaires dans l'espace intermembranaire ainsi qu'une molécule d'ubiquinone dans la membrane mitochondriale interne, issue de l'oxydation de l'ubiquinol initialement lié au site Qo, et cette fois une molécule d'ubiquinol issue de la réduction de l'ubiquinone initialement liée au site Qi.
Inhibiteurs
L'antimycine A est un inhibiteur qui se lie au site Qi du , ce qui bloque la chaîne de transport d'électrons intramoléculaire aboutissant à la réduction de l'ubiquinone du site Qi en ubiquinol.
Le et la sont des inhibiteurs qui se lient au site Qo du , ce qui bloque le transfert des électrons de l'ubiquinol à la protéine de Rieske. Le myxothiazole se lie à proximité du cytochrome bL, d'où le qualificatif d'inhibiteur proximal ; le site de liaison à la stigmatelline est plus éloigné de l' mais est plus proche de la protéine de Rieske, avec laquelle elle interagit fortement.
Certains de ces inhibiteurs ont été commercialisés comme fongicides (comme les strobilurines, dont la plus connue est l'azoxystrobine, ou comme les quinone outside inhibitors (QoI)) et comme antipaludéens (atovaquone).
Notes et références
Catégorie:EC 1.10.2 Catégorie:Hémoprotéine Catégorie:Protéine fer-soufre Catégorie:Protéine intégrale de membrane Catégorie:Respiration cellulaire