O citocromo f (cyt f) é a subunidade máis grande do complexo do citocromo b6f (plastoquinol—plastocianina redutase; ). Na súa estrutura e funcións, o complexo do citocromo b6f presenta unha grande analoxía co complexo do citocromo bc1 da mitocondria e das bacterias fotosintéticas púrpuras. O citocromo f xoga un papel similar ao do citocromo c1, a pesar da súa estrutura secundaria diferente.
Determinouse a estrutura tridimensional do citocromo f de Brassica rapa (nabo). O segmento luminal (que dá á luz do tilacoide) do citocromo f inclúe dous dominios estruturais: un pequeno enriba doutro máis grande que, á súa vez, está na parte superior da zona de unión co dominio de membrana. O dominio grande consta dun sandwich beta antiparalelo e un curto péptido de unión ao hemo, o cal forma unha estrutura en tres capas. O dominio pequeno está inserido entre cadeas beta F e G do dominio grande e é un dominio todo beta. O hemo está encaixado entre dúas curtas hélices no N-terminal do citocromo f. Na segunda das hélices está a secuencia motivo típica dos citicromos de tipo c, CxxCH (residuos 21-25), a cal está unida covalentemente ao hemo por medio dun enlace tioéter coas Cys-21 e Cys-24. A His-25 é o quinto ligando do ferro hémico. O sexto ligando do ferro hémico é o grupo alfa-amino da Tyr-1 na primeira hélice. O citocromo f ten unha rede interna de moléculas de auga que pode funcionar como un cable protónico. Esta cadea de moléculas de auga parece ser unha característica conservada do citocromo f.
Notas
Véxase tamén Outros artigos Citocromo Hemo
Bibliografía
Ligazóns externas
Este artigo incorpora contidos en dominio publico de InterPro IPR002325.
Categoría:Fotosíntese Categoría:Citocromos Categoría:Proteínas