A lipoproteína de Braun (tamén chamada BLP, Lpp, ou lipoproteína da mureína), que se encontra nas paredes celulares de bacterias gramnegativas, é unha das proteínas de membrana máis abundantes das bacterias. O seu peso molecular é de aproximadamente 7,2 kDaSuzy V. Torti & James T. Park. Lipoprotein of Gram-negative bacteria is essential for growth and division. Nature 263, 323 - 326 (23 September 1976); doi:10.1038/263323a0 . Únese por unha lisina do seu extremo C-terminal por medio dun enlace covalente a moléculas de ácido diaminopimélico da capa de peptidoglicano, e está incrustada na membrana externa bacteriana pola súa cabeza hidrofóbica (unha cisteína con lípidos unidos). A BLP liga fortemente as dúas capas e proporciona integridade estrutural á membrana externa. A proteína foi caracterizada por V. Braun e colegas.Braun, V., Covalent lipoprotein from the outer membrane of Escherichia coli. Biochim. biophys. Acta, 415, 335–377 (1975). PMID 52377.
Características
O xene que codifica a lipoproteína de Braun produce inicialmente unha proteína composta de 78 aminoácidos, que inclúe un péptido sinal de 20 aminoácidos no seu extremo amino terminal. A proteína madura pesa 6 kDa. Tres monómeros desta lipoproteína (Lpp) ensámblanse formando un trímero de hélice superenrolada (coiled-coil).
En Escherichia coli hai grandes cantidades desta lipoproteína, que é a proteína máis abundante nesa bacteria. A diferenza doutras lipoproteínas, está ligada covalentemente ao peptidoglicano, de modo que conecta a membrana externa coa capa de peptidoglicano na parede bacteriana. Está ancorada á membrana externa polo seu grupo lipídico amino terminal. En E. coli, un terzo destas lipoproteínas forma un enlace peptídico por medio da cadea lateral da súa lisina carboxilo terminal co ácido diaminopimélico da capa de peptidoglicano. O resto das moléculas da lipoproteína de Braun están presentes en forma "libre", xa que non están unidas ao peptidoglicano. A forma libre está exposta sobre a superficie de E. coli.
Funcións A lipoproteína de Braun, xunto con outra lipoproteína chamada Pal, mantén a estabilidade da envoltura celular bacteriana ao unir firmemente a membrana externa ao resto da parede celular.
A lipoproteína de Braun (Lpp) foi proposta como factor de virulencia da bacteria Yersinia pestis, a causante da peste bubónica. Y. pestis necesita a lpp para ter unha supervivencia máxima en macrófagos e mata eficientemente ratos modelo de peste bubónica e peste pneumónica.
Inmunoloxía A lipoproteína de Braun únese ao receptor de recoñecemento de padróns TLR2. A lipoproteína Lpp induce a adhesión de neutrófilos a células endoteliais humanas activando estas últimas.
Notas
Categoría:Lipoproteínas Categoría:Proteínas periféricas de membrana