La fosfopiruvato idratasi (o enolasi) è un enzima, appartenente alla classe delle liasi, che catalizza la seguente reazione:
2-fosfo-D-glicerato = fosfoenolpiruvato + H2O
La enolasi catalizza la conversione del 2-fosfoglicerato a fosfoenolpiruvato (attraverso la rimozione di una molecola d'acqua) nel penultimo step della conversione del glucosio in due molecole di piruvato. Quest'enzima a differenza degli enzimi isomerici non sposta l'equilibrio di una reazione verso la sua forma enolica bensì grazie a una condensazione "crea" la forma enolica.
Nell'uomo esistono cinque tipi differenti di enolasi. La α-enolasi è ubiquitaria nel citoplasma delle cellule. La β-enolasi è presente principalmente nel tessuto muscolare. La γ-enolasi è specifica dei tessuti neuronali.
L'enzima fa parte di una superfamiglia enzimatica, che contiene un numero molto ampio di enolasi. La reazione catalizzata, quella di disidratazione, è identica per tutti i membri della famiglia; la specificità dei singoli enzimi è legata al singolo substrato su cui sono in grado di agire.
Meccanismo d'azione L'enzima ha un meccanismo d'azione favorito da uno ione Mg2+ che lega il substrato all'enzima nella corretta posizione. Attraverso un secondo ione Mg2+, la catalisi è più efficiente (anch'esso crea un legame con il substrato). La reazione vera e propria, in ogni caso, viene svolta in prossimità di un residuo di istidina.
Bibliografia Holt, A. e Wold, F. The isolation and characterization of rabbit muscle enolase. J. Biol. Chem. 236 (1961) 3227–3231. Malmström, B.G. Enolase. In: Boyer, P.D., Lardy, H. e Myrbäck, K. (Eds), The Enzymes, 2nd edn, vol. 5, Academic Press, New York, 1961, pp. 471–494. Westhead, E.W. e McLain, G. Purification of brewers' and bakers' yeast enolase yielding a single active component. J. Biol. Chem. 239 (1964) 2464–2468.
Voci correlate Glicolisi
Altri progetti
Collegamenti esterni
Categoria:EC 4.2.1