La perossiredoxina (nota anche con la sigla Prx) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione: 2 R′-SH + ROOH ⇄ R′-S-S-R′ + H2O + ROH
Con tale termine ci si riferisce ad un'ampia famiglia ubiquitaria di proteine antiossidanti, caratterizzate tutte dalla medesima attività enzimatica ma divisibili, sulla base della struttura, in tre tipologie differenti: perossiredoxine tipiche a due cisteine; perossiredoxine atipiche a due cisteine; perossiredoxine a una cisteina.
La reazione di questa perossidasi comprende due passaggi che ruotano attorno ad una cisteina redox-attiva chiamata cisteina perossidatica. Le tre classi condividono il primo passaggio, nel quale la cisteina perossidatica attacca il substrato perossidico e viene ossidata ad S-idrossicisteina. Il secondo passaggio, che consiste nella rigenerazione della cisteina, avviene in modo differente nelle tre diverse classi. Per le Prx tipiche a due cisteine, la S-idrossicisteina è attaccata da una cisteina localizzata al CTD della seconda subunità della proteina, a formare un ponte disolfuro che viene poi ridotto da specifici agenti riducenti cellulari contenenti tioli (R′-SH come la tioredoxina, la triparedoxina, AhpF o AhpD). Nelle Prxs atipiche a due cisteine, invece, entrambe le cisteine si trovano sullo stesso polipeptide. Nelle Prxs ad una cisteina, invece, la cisteina perossidatica viene ridotta direttamente dalle già citate molecole riducenti.
Note
Bibliografia
Categoria:EC 1.11.1