La triptofano sintasi è un enzima appartenente alla classe delle liasi che catalizza la fase finale nella biosintesi del triptofano, ovvero la reazione: L-serina + 1-C-(indolo-3-il)glicerolo 3-fosfato = L-triptofano + gliceraldeide 3-fosfato + H2O
L'enzima, composto da 267 amminoacidi si trova in piante e batteri, ma non negli animali. La forma isolata da Escherichia coli è un tetramero α2β2. Le due subunità α sono prontamente staccate dal β2-dimero, e le due subunità β possono essere separate dal trattamento con di soluzione di urea 4M. L'associazione delle subunità avviene grazie alla presenza del coenzima piridossalfosfato (PLP) e serina. Ogni subunità α ha una massa molecolare di 29500; ogni subunità β ha una massa molecolare di 45000.
Meccanismo di reazione Le distinte subunità catalizzano passi separati nella reazione, come mostrato nel diagramma.
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L'(indolo-3-il)glicerolo 3-fosfato è convertito in indolo e gliceraldeide-3-fosfato dalle subunità α. L'indolo così formato migra verso la subunità β dove, in presenza di serina e di piridossalfosfato, è convertito in triptofano. In ogni caso, l'attività del tetramero α2β2 è da 30 a 100 volte maggiore di quella delle subunità isolate (e non prevede il rilascio di indolo durante la reazione).
L'enzima catalizza anche la conversione di serina e indolo in triptofano ed acqua, nonché quella di 1-C-(indolo-3-il)glicerolo 3-fosfato in indolo e gliceraldeide fosfato (reazione per cui l'enzima era classificato come EC 4.1.2.8).
La biosintesi del triptofano In diversi organismi, questo enzima conclude il pathway di sintesi del triptofano, ponendosi a valle degli enzimi antranilato fosforibosiltransferasi (), indolo-3-glicerolo-fosfato sintasi (), antranilato sintasi (), e fosforibosilantranilato isomerasi ().
Note
Bibliografia Crawford, I.P. e Yanofsky, C. On the separation of the tryptophan synthetase of Escherichia coli into two protein components. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 44 (1958) 1161–1170. Creighton, T.E. e Yanofsky, C. Chorismate to tryptophan (Escherichia coli) - Anthranilate synthetase, PR transferase, PRA isomerase, InGP synthetase, tryptophan synthetase. Methods Enzymol. 17A (1970) 365–380. Hütter, R., Niederberger, P. e DeMoss, J.A. Tryptophan synthetic genes in eukaryotic microorganisms. Annu. Rev. Microbiol. 40 (1986) 55–77. Hyde, C.C., Ahmed, S.A., Padlan, E.A., Miles, E.W. e Davies, D.R. Three-dimensional structure of the tryptophan synthase α2β2 multienzyme complex from Salmonella typhimurium. J. Biol. Chem. 263 (1988) 17857–17871. Woehl, E. e Dunn, M.F. Mechanisms of monovalent cation action in enzyme catalysis: the tryptophan synthase α-, β-, and αβ-reactions. Biochemistry 38 (1999) 7131–7141. Voci correlate Liasi
Categoria:EC 4.2.1