La proteina del siero del latte (o WP, dall'inglese whey protein) è una miscela di proteine isolate dal siero di latte, la materia liquida che costituisce un sottoprodotto della produzione del formaggio. Le proteine del siero del latte sono comunemente assunte come integratore alimentare: l'interesse commerciale deriva da alcune indicazioni su benefici salutistici che, nell'ambito della medicina alternativa, vengono associati al consumo di tali proteine.
Produzione
Il siero di latte è ciò che resta della coagulazione del latte, e contiene tutto ciò che è solubile al suo interno. Si tratta di una soluzione contenente il 5% di lattosio in acqua, con alcuni minerali e lattoalbuminaWhey. The Encyclopædia Britannica. 15th ed. 1994. Questo viene rimosso dopo la lavorazione del formaggio. Il grasso viene rimosso e poi elaborato per essere riutilizzato in alimenti destinati al consumo umano. La lavorazione può essere eseguita mediante essiccazione semplice, oppure il contenuto proteico può essere incrementato rimuovendo lipidi e altre sostanze non proteicheFoegeding, EA; Davis, JP; Doucet, D; McGuffey, MK (2002). Advances in modifying and understanding whey protein functionality. Trends in Food Science & Technology 13 (5): 151–9.. Per esempio, l'essiccazione a spruzzo dopo la filtrazione di membrana separa le proteine da siero.Tunick MH (2008). Whey Protein Production and Utilization. In Onwulata CI, Huth PJ (abstract). Whey processing, functionality and health benefits. Ames, Iowa: Blackwell Publishing; IFT Press. pp. 1–13.
Il siero di latte può essere denaturato dal calore. Elevate temperature (ad esempio le temperature costantemente superiori ai 72 °C associate al processo di pastorizzazione) denaturano le proteine del siero. Mentre la proteina del siero del latte nativa non è aggregata al caglio o all'acidificazione del latte, la denaturazione delle proteine del siero di latte provoca interazioni idrofobiche con altre proteine, e la formazione di un gel proteico. La denaturazione del siero di latte causata da alte temperature può causare allergie in alcune persone.Lee YH (November 1992). Food-processing approaches to altering allergenic potential of milk-based formula. J. Pediatr. 121 (5 Pt 2): S47–50
Composizione Le proteine del siero di latte sono formate da una serie di proteine globulari isolate dal siero di latte, un sottoprodotto del formaggio ottenuto dal latte vaccino. Le proteine del latte vaccino sono composte per circa il 20% dal siero di latte e per l'80% dalle proteine dalla caseinaJay R. Hoffman and Michael J. Falvo (2004). Protein - Which is best? . Journal of Sports Science and Medicine (3): 118–130., mentre la proteina nel latte materno è composta per il 60% dal siero di latte e per il 40% di caseinaLuhovyy BL, Akhavan T, Anderson GH (2007). Whey proteins in the regulation of food intake and satiety. Journal of the American College of Nutrition 26 (6): 704S–712S..
In realtà la proteina del siero non è una singola proteina, ma è composta da diverse frazioni proteiche. Il siero di latte può essere distinto nelle sue componenti individuali, ciascuna delle quali offre i propri benefici. Le proteine del siero sono in genere una miscela di β-lattoglobuline, α-lattoalbumine, sieroalbumine, e altre frazioni minori, che sono solubili nella loro forma nativa, indipendente dal pH. La frazione proteica in siero di latte (circa il 10% della materia secca all'interno del siero) comprende quattro frazioni proteiche principali e sei frazioni proteiche minori.
Le principali frazioni proteiche del siero di latte sono:Haug A, Høstmark AT, Harstad OM, A; Høstmark, AT; Harstad, OM. Bovine milk in human nutrition – a review. Lipids Health Dis 6: 25.
β-lattoglobuline (~65%) α-lattoalbumine (~ 25%) Siero-albumine (~ 8%)
Frazioni minori (~ 2%):
Lattoferrine Immunoglobuline Glicomacropeptidi Lattoperossidasi Lisozima Componenti nel dettaglio β-lattoglobuline: rappresentano la maggior parte del contenuto totale delle proteine del siero del latte bovino. Sono responsabili di alcune delle proprietà funzionali di siero di latte, come la ritenzione di acqua. α-lattoalbumine: compongono 1/4 delle proteine del siero. Contengono peptidi a basso peso molecolare, come dipeptidi o tripeptidi, facilmente assimilabili. Sono composte da una grande quantità di amminoacidi essenziali e condizionatamente essenziali. Aggiunte agli alimenti per lattanti, conferiscono al latte un profilo proteico più simile al latte umano. Siero-albumine: sono rintracciabili in piccole quantità, hanno un alto contenuto di precursori del glutatione, un importante antiossidante. Lattoferrina: è una proteina del siero con la capacità di legarsi al ferro e può aumentarne il trasporto e l'assorbimento. Ha un'azione favorevole nel migliorare il sistema immunitario. È anche un agente anti-microbico, anti-virale e anti-cancro; la lattoferrina può inibire una serie di diversi organismi, tra cui batteri, lieviti, funghi, parassiti, escherichia coli, HIV, herpesvirus ed epatite C. Può avere un'attività probiotica, stimolando la crescita di batteri benefici nel tratto intestinale. Studi su animali suggeriscono che potrebbe ridurre la disgregazione dell'osso, contribuendo a sostenerne la densità. Anche questa viene aggiunta negli alimenti per lattanti, per renderli più simili al latte umano. Glicomacropeptide (GMP): è un peptide biologicamente attivo derivato dalla caseina presente nel formaggio. Ha proprietà anti-microbiche e anti-virali, esprime proprietà benefiche sul sistema digerente, migliora l'assorbimento del calcio e la funzione immunitaria. Il glicomacropeptide è carente dell'amminoacido fenilalanina, che lo rende una proteina utile per gli individui affetti da fenilchetonuria. Immunoglubuline: il siero contiene alcune immunoglobuline, ovvero anticorpi, che derivano direttamente dal plasma sanguigno dell'animale, chiamate IgG1, IgG2, IgA e IgM. Questo sono coinvolte nel sistema immunitario, hanno proprietà anti-microbiche, e neutralizzano tossine e virus. Diverse ricerche sono attualmente in corso per determinare il potenziale di applicazione degli anticorpi del latte per la prevenzione e il trattamento di patologie microbiche nell'uomo.
Digestione e assorbimento delle proteine La digestione del cibo inizia dalla bocca e continua fino a quando tutti i nutrienti sono stati assorbiti a livello intestinale (intestino tenue). Un certo numero di enzimi digestivi sono coinvolti nel processo di digestione in cui viene scissa, o idrolizzata, la proteina alimentare in molecole dalla catena più corta delle proteine, gli oligopeptidi, o i monomeri (le molecole base) che compongono le proteine, ovvero gli amminoacidiTen Have et al. Absorption kinetics of amino acids, peptides, and intact proteins. Int J Sport Nutr Exerc Metab. 2007 Aug;17 Suppl:S23-36.. Due amminoacidi legati tra loro formano dipeptidi; legami di tre amminoacidi sono tripeptidi; tetrapeptidi e pentapeptidi sono composti rispettivamente da quattro e cinque amminoacidi; tra due e dieci amminoacidi legati sono chiamati oligopeptidi (i quali inglobano i precedenti descritti); catene di amminoacidi tra 10 e 100 sono chiamate polipeptidi; da 100 catene amminoacidiche in poi sono chiamate proteine. Nel caso delle proteine, la loro digestione inizia dallo stomaco e termina nel duodeno (la prima parte dell'intestino tenue). Al contrario, per i carboidrati la digestione parte dalla bocca (solo nel caso dell'amido), ma non ha luogo nello stomaco come per le proteine, e termina nell'intestino tenue. Per essere assimilate, le proteine devono essere prima suddivise in frammenti peptidici da vari enzimi situati lungo il tubo digerente: dalla pepsina nello stomaco e nell'intestino tenue, e dalla chimotripsina e tripsina (enzimi pancreatici). Queste particelle peptidiche poi vengono in parte ridotte ad amminoacidi liberi. Tale suddivisione si ottiene da parte degli enzimi aminopeptidasi, situata sulle cellule epiteliali dell'intestino tenue, e dalla carbossipeptidasi, dal pancreas.
Si potrebbe credere che le proteine (così come i carboidrati) possano essere assorbite dal lume intestinale solo dopo essere state scomposte in monomeri, ovvero gli amminoacidi liberi, ma realmente non è così. Gli amminoacidi sono assorbiti nella loro forma di monomeri tramite un processo di trasporto sodio-dipendente, dove sono spinti attraverso le membrane cellulari dell'intestino tenue (enterociti) e poi nel circolo ematico. A livello della mucosa intestinale sono presenti dei carriers (trasportatori) che hanno una più elevata affinità con gli aminoacidi legati tra loro con legame peptidico, quindi gli oligopeptidi, e soprattutto i tripeptidi, possono essere mantenuti nella loro forma, e poi ulteriormente scomposti ad amminoacidi all'interno delle cellule della parete intestinale. Al contrario, molecole peptidiche con una catena composta da più di 3 amminoacidi non vengono assorbite in maniera significativaSareen S. Gropper, Jack L. Smith. Advanced Nutrition and Human Metabolism. Cengage Learning, 2012. ISBN 1-133-10405-3Silk et al. Protein digestion and amino acid and peptide absorption. Proc Nutr Soc. 1985 Feb;44(1):63-72.. Attraverso questi trasportatori si riesce ad assimilare in modo più efficace, per una migliore ritenzione di azoto, gli amminoacidi che si presentano in tripeptidi che non in forma di singoli aminoacidi liberi, come quelli che si assumono in forma di alimenti proteici solidi con la normale dieta. Questi oligopeptidi, vengono assorbiti mediante un sistema di trasporto secondario attivo accoppiato al gradiente dello ione idrogeno (H+), e non è collegato al sistema di trasporto sodio-dipendente come nel caso dei monomeri. Esistono vari trasportatori per gli specifici amminoacidi. Una volta nella cellula epiteliale, questi piccoli peptidi sono idrolizzati in aminoacidi. Entrambi i tipi di assorbimento richiedono ATP. Successivamente gli amminoacidi liberi entrano nel sangue attraverso un supporto di diffusione facilitata nella membrana cellulare.
Questi aminoacidi nel sangue e nei fluidi extracellulari costituiscono un grande gruppo chiamato pool di aminoacidi. Questo pool contiene anche amminoacidi che sono stati catabolizzati da altri tessuti oltre a quelli sintetizzati dal fegato. Gli aminoacidi sono costantemente in entrata e in uscita in questo pool. Assorbiti gli aminoacidi si dirigono essenzialmente in due siti, il fegato o le altre cellule. Quelli che entrano nel fegato, sono utilizzati per sintetizzare le proteine o convertiti in chetoacidi e carboidrati come intermedi, attraverso il processo di deamminazione.
Quindi esistono due sistemi differenti in funzione dell'assorbimento proteico (così come quello glucidico); e se questi sistemi sono indipendenti, è possibile sfruttare entrambi, e ciò consentirebbe una maggiore captazione e assimilazione degli amminoacidi. Se viene consumata una combinazione di diverse fonti di cibo, entrano in azione entrambi i meccanismi. Anche i supplementi peptidici composti da proteine da differenti fonti potranno essere in parte completamente digerite sotto forma di amminoacidi prima dell'assorbimento, mentre altre rimarranno sotto forma di peptidi. Le proteine del siero del latte, specialmente le idrolizzate, contengono naturalmente oligopeptidi - molecole più corte delle proteine - che verranno digeriti e assorbiti molto rapidamente. Questo può essere particolarmente vantaggioso quando la richiesta è alta, come nel caso dell'immediato post-allenamento, o nella prima mattinata.
Whey e insulina