システインプロテアーゼとは、触媒部位において、システインのチオール基を求核基として用いるタンパク質分解酵素である。
触媒機構 活性部位にあるシステインのチオールが、隣接する塩基性アミノ酸（通常はヒスチジン）の側鎖によって脱プロトン化される（図左上） 陰イオンになったチオール基が、基質のカルボニル炭素を求核攻撃する（図右上）。この時、カルボニル炭素は平面状の sp2混成状態から、正四面体状の sp3混成になる 基質ペプチドのC末端側がアミンとして脱離し、炭素はsp2混成に戻る（図右中）。ヒスチジンのプロトンは、脱離するアミノ基に持っていかれる 基質のN末端側は酵素にチオエステル中間体として結合した状態になる（図右下） チオエステルを水分子が求核攻撃し（図左下） 加水分解が起こると（図左中） カルボン酸が遊離し、酵素は元の状態に戻る（図左上）
例 パパイン - パパイヤに含まれる ブロメライン - パイナップルに含まれる カテプシン - リソソームに含まれる カスパーゼ - アポトーシスのシグナル伝達に関わる カルパイン - カルシウム濃度によって活性が調節される
参考文献 Stryer, L.; Berg, J. M.; Tymoczko, J. L. (2002), Biochemistry (5th ed.), New York: W. H. Freeman, ISBN 0716746840
関連項目 プロテアーゼ セルピン
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