Актин — семејство на глобуларни мултифункционални белковини кои образуваат микрофиламенти. Се среќава во скоро сите еукариотски клетки (единствениот исклучок се сперматозоидите на цевчестите црви), каде може да биде присутен во концентрации над 100 μM.
Актинот претставува мономерна подединица на два вида на филаменти во клетките: микрофиламенти, кои се една од трите главни компоненти на цитоскелетот, и тенки филаменти, кои се дел од контрактилниот систем на мускулните клетки. Во клетките може да биде присутен или како слободен мономер, наречен G-актин (односно глобуларен актин), или како дел од линеарен, полимерен микрофиламент наречен F-актин (односно филаментозен актин). И двата типа на актин се неопходни за одвивањето на основните клеточни процеси, како што се клеточниот мотилитет и контракцијата на клетката при клеточната делба.
Актинот учествува во мноштво на значајни клеточни процеси, како што се: клеточниот мотилитет, клеточната делба и цитокинезата, движењето на клеточните органели и везикули, клеточната сигнализација, мускулната контракција, воспоставувањето и одржувањето на меѓуклеточните врски (мостови) и клеточната форма. Многу од овие процеси се посредувани од екстензивни интеракции помеѓу актинот и клеточните мембрани. Кај `рбетниците идентификувани се три главни групи на изоформи на актинот: алфа, бета и гама актин. Алфа актините, кои се наоѓаат во мускулните ткива, се важна компонента на контрактилниот систем. Бета и гама актините се наоѓаат во повеќето типови на клетки, како компоненти на цитоскелетот и како медијатори на внатрешноклеточниот мотилитет. Се верува дека ваквата разновидност на структури кои може да ги формира актинот, што му овозможува да извршува разновидни функции, е регулирана од врзувањето на тропомиозинот долж актинските филаменти.
Способноста на клетката динамички да создава микрофиламенти ѝ овозможува брзо да се реорганизира како одговор на надворешни или внатрешни сигнали; на пример, да ја зголеми апсорпцијата на клеточната мембрана или да ја зголеми клеточната атхезија за да формира ткиво. Други ензими или органели, како што се на пример трепките (цилиите), можат да се закотват за „скелето“ од микрофиламенти за да ја контролираат деформацијата на надворешната клеточна мембрана, што овозможува ендоцитоза и цитокинеза. Скелето од микрофиламенти може да продуцира движење во клетката, или само по себе или со помош на молекуларни мотори. Затоа актинот придонесува за процеси како што се внатрешноклеточниот транспорт на везикули и органели, клеточната миграција и контракцијата на мускулите. Оттука може да се заклучи дека тој игра улога во процесите како што се ембриогенезата, заздравувањето на раните и инвазивноста на канцерските клетки. Иако актинот не е присутен во прокариотските клетки, тие имаат белковини кои вршат слична функција. Актинските хомолози кај бактериите и археите можат да полимеризираат во различни завојни или линеарни филаменти кои се изградени од една или повеќе нишки. И покрај разликите помеѓу еукариотските актини и нивните прокариотски хомолози, тие имаат две заеднички одлики: местото за врзување на нуклеотидот и контактите кои се формираат внатре во нишката.
Откритие и рани истражувања мини|Бруно Ференц Штрауб Актинот за првпат бил експериментално опсервиран во 1887 година од страна на британскиот физиолог Вилијам Добинсон Халибуртон, кој го екстрахирал од мускулно ткиво. Бидејќи Халибуртон не бил во можност понатаму да ги развие своите наоди, откритието на актинот најчесто се припишува на унгарскиот биохемичар Бруно Ференц Штрауб, кој работел во лабораторијата на Алберт Сент-Ѓерѓи при Институтот за медицинска хемија на Сегедскиот универзитет во Унгарија.
Во 1942 година, Штрауб развил нова техника за екстракција на мускулни белковини, која му овозможила да изолира големи количества на релативно чист актин. Неговиот метод и до ден денес е во употреба во лабораториите. Алберт Сент-Ѓерѓи претходно веќе ја имал опишано повискозната форма на миозинот, добиена со бавна екстракција од мускулно ткиво, како „активиран“ миозин, а бидејќи белковината на Штрауб ја имала способноста да го создава активирачкиот ефект, таа била наречена актин. Додавањето на ATP во смесата од двете белковини (наречена актомиозин) предизвикало намалување на вискозноста на растворот. Непријателствата во текот на Втората светска војна им оневозможиле на Штрауб и Сент-Ѓерѓи да го објават своето откритие во западните научни списанија. Затоа знаењето за актинот се проширило на западот дури по 1945 година, кога научниот труд на Штрауб и Сент-Ѓерѓи бил објавен како додаток во списанието Acta Physiologica Scandinavica. Штрауб продолжил да работи на изучување на актинот, па во 1950 година објавил дека актинот има способност да врзе ATP и дека ATP се хидролизира на ADP и неоргански фосфат во текот на полимеризацијата на актинот во микрофиламенти, кои остануваат врзани за микрофиламентот. Штрауб предложил дека трансформацијата на актин-ATP комплексот во актин-ADP комплекс игра улога во контракцијата на мускулите. Меѓутоа ова тврдење е точно само за мазното мускулно ткиво, а експериментално било потврдено дури во 2001 година.
Секвенционирањето на актинот било комплетирано во 1973 година, од страна на М. Елзинга и соработниците. Кристалната структура на G-актинот била објавена во 1990 година, од страна на Кабш и соработниците. Истата година бил предложен модел за структурата на F-актинот, од страна на Холмс и соработниците. Во текот на следните години, процедурата на кокристализација со различни белковини била постојано користена, сè додека во 2001 година не бил добиен чист кристал на актин со врзан ADP. Сепак, сè уште не е добиена структура на F-актинот со висока резолуција по пат на рендгенска дифракција. Кристализацијата на F-актинот била можна поради употребата на родамински конјугат, кој ја спречува полимеризацијата со блокирање на аминокиселинскиот остаток cys-374.
Иако сè уште не постои високорезолуционен модел за структурата на F-актинот, во 2008 година тимот на Саваја бил во можност да добие поточен модел за неговата структура, врз основа на повеќе кристали на актински димери кои се меѓусебно поврзани на различни места. Овој модел бил понатаму уште повеќе усовршен од страна на Саваја и Лоренц. Други пристапи, како што се употребата на криоелектронска микроскопија и синхронтронско зрачење, во поново време имаат овозможено добивање на повисока резолуција и подобро разбирање на природата на интеракциите и конформационите промени кои се одговорни за формирањето на актинските филаменти.
Структура Аминокиселинската низа на актинот е една од најсочуваните во споредба со сите други белковини, бидејќи не претрпела многу промени во текот на еволуцијата. Идентичноста во аминокиселинската низа помеѓу човечкиот и квасниот актин е 85 %, додека помеѓу човечкиот и актинот на амебата Dictyostelium таа е 98 %. Затоа се смета дека актинот има оптимизирана структура. Актинот може да се смета и за ензим чија реакција е бавна хидролиза на ATP, а улогата на оваа реакција е да го одржи структурниот интегритет на актинската молекула. Актинската структура се формира по пат на уникатен процес на склопување. Тој стапува во многу повеќе интеракции од која било друга белковина, што му овозможува да извршува многу повеќе функции во однос на другите белковини, на секое ниво од клеточниот живот. Миозинот е пример за белковина која се врзува за актинот. Друг пример е вилинот, кој може да го „ткае“ актинот во снопови или да ги сече актинските филаменти, во зависност од концентрацијата на Ca++ катјоните во околината.
Актинот е еден од најзастапените белковини во еукариотските клетки, и е распространет низ целата цитоплазма. Во миоцитите, актинот сочинува околу 20 % од вкупната белковинска маса, а во другите типови на клетки оваа вредност изнесува помеѓу 1 % и 5 %. Постојат повеќе типови на актин, бидејќи гените кои кодираат за актин претставуваат цело генско семејство (кај растенијата оваа фамилија содржи повеќе од 60 елементи, вклучувајќи гени и псевдогени, додека кај човекот таа содржи повеќе од 30 елементи). Ова значи дека генетската информација на секоја единка содржи инструкции кои создаваат повеќе варијанти на актинот (наречени изоформи), кои имаат нешто поразлични функции. Еукариотските организми вршат експресија на различни гени чии производи се: α-актин, кој е дел од контрактилните структури; β-актин, кој се наоѓа во експанзиониот раб на клетките кои ја користат проекцијата на своите клеточни структури како начин за подвижност; и γ-актин, кој се наоѓа во филаментите на стрес влакната. Актинот има свои хомолози и во другите домени на животот; кај бактериите тоа е белковината MreB (скратеница од англ., Murein region ‘e’ B), кој е способен да полимеризира во микрофиламенти; додека кај археите тоа е белковината ТаО583, кој е посличен со еукариотскиот актин.
Клеточниот актин има две форми: мономерни глобули, наречени G-актин, и полимерни филаменти, наречени F-актин (т.е. филаменти составени од повеќе G-актински мономери). F-актинот, исто така, може да се опише како микрофиламент. Две паралелни нишки од F-актин мора да свртат за 166 степени за да можат да лежат точно една врз друга. На овој начин се создава структурата на двојна завојница на микрофиламентите од цитоскелетот. Микрофиламентите имаат пречник од приближно 7 nm, а завојницата се повторува на секои 37 nm. Секоја актинска молекула врзува молекула на ADP или ATP, која пак е врзана за Mg++ катјон. Споредено со сите можни комбинации, најчестите форми на актин се ATP-G-актин и ADP-F-актин.
G-актин Сликите добиени од скенирачки електронски микроскоп покажуваат дека G-актинот има глобуларна структура; сепак, рендгенската кристалографија покажува дека секоја од овие глобули се состои од два лобуса разделени со расцеп (пукнатина). Оваа структура го претставува „ATP-азниот склоп“, кој е центарот на ензимската катализа која врзува ATP и Mg++. Овој склоп е сочуван структурен мотив, а се среќава и кај другите белковини кои стапуваат во интеракција со трифосфатни нуклеотиди. G-актинот е функционален само ако содржи ATP или ADP во својата пукнатина, а формата која преовладува во клетките е онаа која врзува ATP. мини|449x449пкс|Модел на лента на актин изолиран од мускулно ткиво на зајак, според Грасефа и Домингез, 2003. На сликата можат да се забележат N- и C-терминалите, четирите поддомени и местото за врзување на ATP. Молекулата е ориентирана по конвенцијата според која шилестиот крај (- крај) се наоѓа горе, а бодликавиот крај (+ крај) се наоѓа долу. Кристалографскиот модел на актин добиен од Кабш е најчесто употребуваниот во структурните студии, бидејќи бил првиот кој бил прочистен. G-актинот кристализиран од Кабш има големина од околу 67 x 40 x 37 Å, молекуларна маса од 41,785 Da и изоелектрична точка од 4,8. Неговиот нето полнеж, при pH = 7, изнесува -7.
Првична структура Комплетната пептидна низа на G-актинот првпат била утврдена во 1973 година, од страна на Елзинга и соработниците. Таа се состои од 374 аминокиселински остатоци. N-терминалот има изразено кисел карактер и започнува со ацетилиран аспартатен остаток, каде е ацетилирана аминогрупата. C-терминалот има алкален карактер и се состои од фенилаланин кој му претходи во низата на цистеински остаток, кој има одреден степен на функционална значајност. Двата краја се наоѓаат во непосредна близина во рамките на поддоменот I. На позиција 73 се наоѓа невообичаениот NT-метилхистидински остаток.
Третична структура – домени Третичната структура се состои од два домена, познати како голем домен и мал домен, кои се одделени со расцеп (пукнатина) кој е блиску до локацијата за врзување на ATP/ADP+Pi. Подолу од расцепот се наоѓа подлабоко место кое е наречено „жлеб“. Во нативната состојба, и покрај нивните имиња, и двете места имаат споредлива длабочина.