Myelinassosiert glykoprotein (MAG) er eit transmembranprotein og glykoprotein. Det har fem immunoglobulinlike-domene og er medlem av SIGLEC-familien. Det finst i den indre membranen til Schwann-seller og oligodendrocyttar, inst i myelinet og med det ekstrasellulære domenet i rommet mellom aksonet til nervesella og membranen til gliasella (Schwann-selle eller oligodendrocytt). Det vart fyrst oppdaga i 1973 av Richard Quarles og kollegaer, og er konservert mellom ryggradsdyr.
Myelinassosiert glykoprotein er truleg ein lekk i vekselverknad mellom gliaseller og akson grunna den særskilde plasseringa og proteinstrukturen med immunoglobulindomene. Det har to isoformer, ein liten (S-MAG) og ein stor (L-MAG). Båe isoformene vekselverkar med tyrosinkinase Fyn, men vekselverknaden er sterkast med L-MAG. Myelinassosiert glykoprotein bind seg òg til retikulon-4-reseptoren.
I laboratoriet syner myelinassosiert glykoprotein ei evne til å hemja utvekst av nevrittar frå nerveseller.
Det kan sjå ut til at myelinassosiert glykoprotein har ei viktig rolle i den biokjemiske sjukdomsdanninga ved multippel sklerose. Det er større tap av myelinassosiert glykoprotein enn andre protein i randa kring multippel sklerose-arr der tap av myelin enno ikkje er synleg. Ein nøytral protease kan vera innblanda i dette tapet.
Kjelder
Kategori:Lektin