Em bioquímica, a cinética de Michaelis-Menten é um dos modelos mais conhecidos da cinética enzimática. O modelo leva esse nome em homenagem a Leonor Michaelis e Maud Menten. Ele tem a forma de uma equação que descreve a taxa de reações enzimáticas, relacionando taxa de reação a , a concentração de um substrato . A sua fórmula é dada pela equação de Michaelis-Menten:
Aplicações
Os valores dos parâmetros variam amplamente entre as enzimas:
Enzima (M) (s−1) (M−1s−1) Quimotripsina 1.5 × 10−2 0.14 9.3 Pepsina 3.0 × 10−4 0.50 1.7 × 103T-RNA synthetase 9.0 × 10−4 7.6 8.4 × 103 Ribonuclease 7.9 × 10−3 7.9 × 102 1.0 × 105 Anidrase carbónica 2.6 × 10−2 4.0 × 105 1.5 × 107 Fumarase 5.0 × 10−6 8.0 × 102 1.6 × 108
A constante (eficiência catalítica) é uma medida da eficiência com que uma enzima converte um substrato em produto. As enzimas com difusão limitada, como a fumarase, funcionam no limite superior teórico de , limitadas pela difusão do substrato no centro ativo.
A cinética de Michaelis–Menten também foi aplicada a uma variedade de esferas fora das reações bioquímicas, incluindo depuração alveolar de poeiras, o agrumento de riqueza de espécies, depuração do álcool no sangue, a relação fotossíntese-irradiância e infecção bacteriana por fagos.
A equação também pode ser usada para descrever a relação entre a condutividade do canal iônico e a concentração do ligante.
Ver também Equação de Monod (equação com a mesma forma matemática)
Categoria:Cinética enzimática Categoria:Cinética química Categoria:Catálise