Modelele de tranziție helix-coil sunt tehnici formalizate în mecanica statistică dezvoltate pentru a descrie conformațiile polimerilor liniari în soluție. Aceste modele sunt aplicate de regulă, dar nu exclusiv, polipeptidelor, ca măsură a fracțiunii relative a moleculei aflate în conformație de față de cea de sau (în engleză random coil). Principalul interes în investigarea formării structurilor de tip alfa-helix constă în faptul că aici se întâlnesc multe dintre caracteristicile plierii proteinelor, dar în cea mai simplă variantă a lor. Majoritatea modelelor helix-coil conțin parametri pentru probabilitatea de nucleație a helixului dintr-o regiune de tip coil și pentru propagarea helixului de-a lungul secvenței odată ce nucleația a avut loc; deoarece polipeptidele sunt direcționale și au capete și distincte, parametrii de propagare pot diferi în fiecare direcție.
Cele două stări sunt: starea de helix: caracterizată printr-un aranjament rotativ regulat, menținut prin legături de hidrogen (vezi ). starea de coil: un agregat de atomi dispuși aleatoriu (vezi ).
Modelele de tranziție comune includ și , precum și extensiile și variațiile acestora.
Energia unui helix de polialanină în soluție apoasă este:
unde m este numărul de reziduuri de aminoacizi din helix.
Note
Categorie:Structura proteinelor Categorie:Mecanică statistică