Тройная спираль коллагена или спираль типа 2 является основной вторичной структурой различных типов волокнистого коллагена, включая коллаген типа I. Он состоит из тройной спирали, состоящей из повторяющейся аминокислотной последовательности глицин -X-Y, где X и Y часто представляют собой пролин или гидроксипролин. Коллаген, свернутый в тройную спираль, известен как тропоколлаген. Тройные спирали коллагена часто связаны в фибриллы, которые сами образуют более крупные волокна, как в сухожилиях.
Структура Глицин, пролин и гидроксипролин должны находиться в назначенных положениях с правильной конфигурацией. Например, гидроксипролин в положении Y увеличивает термическую стабильность тройной спирали, но не в положении X. Термостабилизация также затрудняется, когда гидроксильная группа имеет неправильную конфигурацию. Из-за высокого содержания глицина и пролина коллаген не может образовывать регулярную структуру α-спиралей и β-листов. Три левозакрученных спиральных нити скручиваются, образуя правозакрученную тройную спиральBella, Jordi.. Тройная спираль коллагена имеет 3,3 остатка на витокHarpers Illustrated Biochemistry, 30th edition.
Каждая из трех цепей стабилизируется стерическим отталкиванием за счет пирролидиновых колец остатков пролина и гидроксипролина. Пирролидиновые кольца не мешают друг другу, когда полипептидная цепь принимает эту расширенную спиральную форму, которая намного более открыта, чем плотно скрученная форма альфа-спирали. Три цепи связаны друг с другом водородными связями. Донорами водородной связи являются пептидные NH-группы остатков глицина. Акцепторами водородной связи являются группы СО остатков на других цепях. Группа ОН гидроксипролина не участвует в образовании водородных связей, но стабилизирует транс-изомер пролина за счет стереоэлектронных эффектов, таким образом стабилизируя всю тройную спираль.
Размер коллагеновой спирали (суперспирали) составляет 2,9 Å (0,29 нм) на остаток. Центр тройной спирали коллагена очень маленький и гидрофобный, и каждый третий остаток спирали должен контактировать с центромBrodsky, Barbara, et al.. Из-за очень маленького и тесного пространства в центре только небольшой водород боковой цепи глицина способен с ним взаимодействовать. Этот контакт невозможен, даже если присутствует немного больший аминокислотный остаток, отличный от глицина.
Примечания
Категория:Белковые структурные мотивы Категория:Структура белка