Протеолиз — процесс гидролиза белков, катализируемый ферментами пептидгидролазами, или протеазами.
Значение Протеолиз играет большую роль в следующих процессах в организме: расщепление до аминокислот белков пищи благодаря действию на них пищеварительных ферментов в желудке и тонкой кишке; расщепление собственных белков организма в процессе метаболизма; образование ферментов, гормонов и биологически активных пептидов из их неактивных предшественников; в растениях протеолиз участвует в мобилизации запасных белков семян при прорастании.
Типы протеолиза Действие протеолитических ферментов может быть разделено на две категории: ограниченный протеолиз, при котором протеаза специфично расщепляет одну или несколько пептидных связей в белке-мишени, что обычно приводит к изменению функционального состояния последнего: ферменты, например, при этом становятся активными, а прогормоны превращаются в гормоны; неограниченный, или тотальный протеолиз, при котором белки расщепляются до отдельных аминокислот.
Классификация протеаз По месту атаки молекулы субстрата протеолитические ферменты делятся на эндопептидазы и экзопептидазы: эндопептидазы, или протеиназы, расщепляют пептидные связи внутри пептидной цепи. Они узнают и связывают короткие пептидные последовательности субстратов и относительно специфично гидролизуют связи между определёнными аминокислотными остатками. экзопептидазы гидролизуют пептиды с конца цепи: аминопептидазы — с N-конца, карбоксипептидазы — с С-конца. Наконец, дипептидазы расщепляют только дипептиды.
Протеазы также классифицируются по типу их механизма катализа. Международный союз по биохимии и молекулярной биологии (International Union of Biochemistry and Molecular Biology) выделяет несколько классов протеаз, включая: Сериновые протеазы Аспарагиновые протеазы Цистеиновые протеазы Металлопротеазы
Ограниченный протеолиз
Ограниченный протеолиз — процесс расщепления одной или нескольких пептидных связей в молекуле белка ферментом-протеазой. Ограниченный протеолиз является одной из регуляторных посттрансляционных модификаций. Ограниченный протеолиз может изменять такие свойства белка, как ферментативная активность, способность связываться с другими белками, внутриклеточная локализация.
Примеры ограниченного протеолиза Ограниченный протеолиз может использоваться клеткой для разных целей: для отщепления N- и С-концевых сигнальных последовательностей в процессе внутриклеточного транспорта белкаПушкина Н. В. (1998). Посттрансляционные модификации белков, издательство РГУ, Ростов-на-Дону; для удаления вспомогательной части полипептидной цепи пробелка, которая помогает формировать правильную третичную структуру (С-пептид в проинсулине); для активации предшественников ферментов (пищеварительные ферменты, протеазы свёртывания кровиСтепанов В. М. (1996). Молекулярная биология. Структура и функции белков, «Высшая школа», Москва.); для изменения локализации белка (некоторые цитоплазматические белки переходят в ядро после ограниченного протеолиза: SREBP, NF-κB, YB-1); для получения физиологически активных олигопептидов из белка-предшественника (расщепление проопиомеланокортина с образованием эндорфина, адренокортикотропного гормона, α- и γ-меланоцитстимулирующих гормонов и других физиологически активных пептидов); разрезание перемычки между доменами белка, при этом домены обычно остаются в контакте друг другом (созревание дифтерийного токсина, формирование фактора пролиферации клеток HCF-1; для разделения белковых глобул в полибелках (это характерно для вирусов); для получения нескольких изоформ белка (ограниченный протеолиз белков Stat5 и Stat6 приводит к формированию их изоформ, лишённых доменов, активирующих транскрипцию).
Примечания
См. также
Ангиотензин Кинины Проферменты Протеасома
Категория:Катаболизм Категория:Посттрансляционная модификация