3D štruktúra myoglobínu|thumb 3D príklad štruktúry proteínu|thumb
Bielkovina alebo proteín je vysokomolekulárna prírodná látka, ktorej základ tvorí jeden alebo viac reťazcov zložených z jednotlivých aminokyselín. Z chemického hľadiska ide o kopolyméry (kombinované polyméry) z monomerných jednotiek L-α-aminokyselín spojených peptidovými väzbami. Molekulová hmotnosť jednoreťazcových bielkovín je medzi 10 000 a 100 000 Da, u viacreťazcových bielkovín až do niekoľkých miliónov Da.
Lineárny reťazec aminokyselín sa nazýva polypeptid, pričom každá bielkovina obsahuje minimálne jeden polypeptid. Menšie peptidy, obsahujúce do 50 aminokyselín, sú málokedy považované za proteíny a nazývajú sa skôr peptidy alebo polypeptidy. Sekvencie aminokyselín jednotlivých bielkovín sú v organizmoch kodované génmi, pričom jeden gén môže kódovať viacero proteínov. Reťazec bielkoviny je syntetizovaný procesom tzv. translácie, po ktorej nasleduje zbalenie proteínu (tzv. folding) do fyziologicky funkčnej trojdimenzionálnej štruktúry. Bielkoviny môžu byť chemicky modifikované posttranslačne, typicky modifikáciou postranných reťazcov aminokyselín alebo pripojením molekúl neproteínového charakteru.
Po syntéze plnia proteíny nejaký čas v organizme svoju funkciu a následne sú degradované. Priemerný čas života proteínov je vyjadrovaný ako biologický polčas a ten sa proteín od proteínu odlišuje – jeho rozmedzie prechádza od niekoľko minút po roky. Abnormálne alebo zle zbalené proteíny sú bunkami fyziologicky rýchlo rozpoznané a sú degradované vo veľmi krátkom čase.
Bielkoviny zastávajú v organizme pestrú paletu funkcií a podobne ako iné biomakromolekuly, sú pre život esenciálne. Sú dôležité pre energetický metabolizmus, bunkový cyklus, transportné mechanizmy, imunitu, bunkovú signalizáciu, majú regulačné aj stavebné funkcie.
Tradičné delenia Delenie podľa štruktúry (tvaru molekuly):Brockhaus-ABC Biologie Bd. 2. Me – Z. 6., überarb. u. erw. Aufl. Leipzig : Brockhaus, 1986. ISBN 3-325-00074-6. s. 717.KARCHER, Ruth ed. Proteine. In: Lexikon der Chemie. Heidelberg ; Berlin : Spektrum, Akad. Verl. . ISBN 3-8274-1148-3.Proteine. In: Lexikon der Biologie. München : Elsevier, Spektrum, Akad. Verl. ISBN 3-8274-0342-1. najmä Tab. 1Chapter 10 Proteins Classification . In: globulárne bielkoviny/proteíny (guľovité bielkoviny/proteíny, sféroproteíny) – majú guľovitý tvar, väčšinou sú rozpustné vo vode a zriedených soľných roztokoch; patria sem najmä enzýmy a albumíny, globulíny, históny, protamíny, glutelíny a prolamíny. Z iného hľadiska sa delia na cytochróm c, krvné proteíny (sérový albumín, glykoproteíny, protilátky, hemoglobín, hormóny), enzýmy a výživové bielkoviny. fibrilárne bielkoviny/proteíny (vláknité bielkoviny/proteíny, skleroproteíny, štruktúrne bielkoviny/proteíny) – majú vláknitý tvar, nikdy nie sú rozpustné vo vode a zriedených soľných roztokoch; patria sem: kolagény, keratíny, elastíny a iné (napr. fibrín, tropomyozín) špeciálna skupina: membránové bielkoviny/proteíny – bielkoviny naviazané na biologickú membránu a funkčne s ňou súvisiace
Delenie podľa zloženia:Brockhaus-ABC Biologie Bd. 2. Me – Z. 6., überarb. u. erw. Aufl. Leipzig : Brockhaus, 1986. ISBN 3-325-00074-6. s. 717, 173.heslá bielkovina a proteín in: Pyramída. jednoduché bielkoviny/proteíny (staršie: proteíny v užšom zmysle, holoproteíny) – sú to bielkoviny neobsahujúce nepeptidovú zložku; môžu to by globulárne alebo fibrilárne bielkoviny; podľa rozpustnosti sa delia na: globulárne jednoduché bielkoviny: albumíny – rozpustné vo vode globulíny (pseudoglobulíny a euglobulíny) – rozpustné v roztokoch solí, pseudoglobulíny sú rozpustné aj vo vode glutelíny – rozpustné v zriedených zásadách a kyselinách, nerozpustné vo vode prolamíny (gliadíny) – rozpustné v 70 – 80 % etanole, nerozpustné vo vode históny – rozpustné vo vode, nerozpustné v zriedenom roztoku NaOH protamíny – rozpustné vo vode fibrilárne bielkoviny (okrem 1 výnimky) – nerozpustné vo vode zložené bielkoviny/proteíny (konjugované bielkoviny/proteíny, staršie: proteidy, heteroproteíny) – sú to bielkoviny obsahujúce aj nepeptidovú zložku (sprav. tzv. prostetickú skupinu); všetky (až na 1 výnimku) patria medzi globulárne bielkoviny; patria sem: glykoproteíny (resp. mukoproteíny) – prostetické skupiny: galaktóza, manóza, fukóza lipoproteíny – prostetické skupiny: triglyceridy, cholesterol metaloproteíny – prostetické skupiny: ióny kovov fosfoproteíny – prostetická skupina: kyselina fosforečná nukleoproteíny – prostetické skupiny: nukleové kyseliny chromoproteíny – prostetická skupina: farbivová zložka; patria sem o. i. hemoproteíny (patria aj k metaloproteínom) a flavoproteíny špeciálna skupina: vírusové bielkoviny/proteíny (kapsidové bielkoviny) Niekedy sa enzýmy vyčleňujú ako tretia skupina popri jednoduchých a zložených bielkovinách.
Delenie podľa stavu:
prvá možnosť: natívne bielkoviny/proteíny (prírodné bielkoviny/proteíny): denaturované bielkoviny/proteíny upravené bielkoviny/proteíny (modifikované bielkoviny/proteíny)
druhá možnosť: natívne bielkoviny/proteíny (prírodné bielkoviny/proteíny): derivované bielkoviny – látky derivované z natívnych bielkovín vplyvom tepla, enzýmov alebo chemických činidiel: denaturované bielkoviny (primárne derivované bielkoviny): proteány metaproteíny koagulované proteíny sekundárne derivované bielkoviny: proteózy peptóny polypeptidy
Delenie podľa biologickej funkcie:Proteine. In: Lexikon der Biologie. München : Elsevier, Spektrum, Akad. Verl. ISBN 3-8274-0342-1. enzymatické bielkoviny/proteíny (enzýmy) – katalyzujú biochemické reakcie metabolizmu, ide o najpočetnejšiu skupinu bielkovín transportné bielkoviny/proteíny – slúžia na dopravu kyslíka, mastných kyselín, hormónov, iónov kovov a elektrónov translokátorové bielkoviny/proteíny (membránové kanály a prenášače) – bielkoviny prenášajúce látky cez biologickú membránu skladovacie bielkoviny/proteíny (zásobné bielkoviny) – na skladovanie iónov kovov výživové bielkoviny/proteíny – zabezpečujú rezervu aminokyselín organizmu kontraktilné bielkoviny/proteíny (pohybové bielkoviny) – spôsobujú koordinovanú pohyblivosť niektorých orgánov (napr. svalov), organel alebo iných bunkových štruktúr (napr. chromatidy) štruktúrne bielkoviny (skleroproteíny, fibrilárne bielkoviny) – podstatná súčasť spojivového a podporného tkaniva obranné bielkoviny – bielkoviny obranného a ochranného systému receptorové bielkoviny – prenášajú bunkové signály regulačné bielkoviny (regulátorové bielkoviny) – podieľajú sa na regulačných procesoch génovej aktivácie a rastu buniek bielkoviny povrchu buniek – sú významné pri morfogenéze a identifikácii cudzích tkanív faktory zrážania krvi a fibrinolýzy
Delenie podľa orgánu: plazmatické bielkoviny/proteíny (plazmové bielkoviny/proteíny) svalové bielkoviny/proteíny mliečne bielkoviny/proteíny vaječné bielkoviny/proteíny ribozómové bielkoviny/proteíny bielkoviny/proteíny bunkového jadra membránové bielkoviny/proteíny mikrozómové bielkoviny/proteíny
Delenie podľa pôvodu (organizmu z ktorého pochádza): rastlinné bielkoviny/proteíny živočíšne bielkoviny/proteíny netradičné bielkoviny/proteíny: bielkoviny z rias baktériové bielkoviny/proteíny vírusové bielkoviny/proteíny
Delenie z výživového hľadiska (podľa obsiahnutých aminokyselín): plnohodnotné bielkoviny/proteíny (úplné bielkoviny/proteíny) – obsahujú všetky esenciálne aminokyseliny v správnom pomere; vajcové a mliečne bielkoviny takmer plnohodnotné bielkoviny/proteán – živočíšne svalové bilekoviny neplnohodnotné bielkoviny/proteíny – neobsahujú aspoň jednu esenciálnu aminokyselinu; všetky rastlinné bielkoviny a bielkoviny živočíšnych spojivových tkanív
Delenie podľa izolektrického bodu: kyslé bielkoviny neutrálne bielkoviny bázické bielkoviny
Delenie podľa molekulovej hmotnosti: malé bielkoviny – do 40 kDa veľké bielkoviny – nad 200 kDa
Funkcia Bielkoviny sa zúčastňujú všetkých procesov, ktoré sa odohrávajú v organizme na bunkovej aj extracelulárnej úrovni. Jednou z ich hlavných funkcií je urýchľovanie reakcií, na čo slúžia tzv. enzýmy. Ďalšie bielkoviny majú štruktúrnu (stavebnú) funkciu – tvoria napríklad na bunkovej úrovni bunkovú stenu, či cytoskelet, na úrovni celého organizmu napríklad chrupky, vlasy alebo nechty. Iné bielkoviny majú za úlohu transport iných molekúl, či už v rámci bunky (napr. kinezíny a dyneíny) alebo v rámci celého organizmu (hemoglobín, haptoglobín). Bielkoviny môžu menšie molekuly aj skladovať (feritín, myoglobín). Ďalšie bielkoviny sú tzv. receptory, čo sú často transmembránové bielkoviny, na ktoré sa viažu tzv. ligandy (väčšinou iné bielkoviny alebo hormóny) a ktoré ďalej posielajú signál dnu do bunky, väčšinou na bielkoviny signálnych kaskád, ktoré signál amplifikujú a posielajú ďalej.
Zloženie bielkovín
Absolútna väčšina bielkovín má hlavný reťazec (reťazce) zložený z 20 tzv. proteínogénnych aminokyselín, ktoré majú spoločné niektoré dôležité vlastnosti. Všetky majú na α-uhlíku voči karboxyskupine pripojenú aminoskupinu, vodík a postranný reťazec, s výnimkou prolínu, ktorý má na α-uhlíku iminoskupinu. Kondenzáciou karboxyskupiny jednej a aminoskupiny druhej aminokyseliny vzniká tzv. peptidová (amidová) väzba. Po kondenzácii viacerých aminokyselín rozoznávame hlavný reťazec (tvorený karboxyskupinami, aminoskupinami a α-uhlíkmi) a postranné zvyšky, tvorené postrannými reťazcami jednotlivých aminokyselín. Kondenzácia aminokyselín prebieha ako dehydratácia, ktorej rovnovážna konštanta je naklonená v prospech samostatných aminokyselín, preto je proces translácie energeticky náročný. K samovoľnej hydrolýze polypeptidov nedochádza vďaka vysokej aktivačnej energii štiepenia peptidovej väzby. Peptidová väzba má vďaka rezonancii čiastočne dvojitý charakter, čím zabraňuje rotácii molekuly okolo nej. Vďaka tomu je možné rozlíšiť peptidovú väzbu trans a cis, pričom z energetického hľadiska absolútne prevažuje trans forma (pre prolín prevažuje tiež, ale menej). Koniec reťazca s karboxyskupinou sa nazýva C-koniec, opačný koniec sa podľa aminoskupiny nazýva N-koniec. Posttranslačnými modifikáciami môžu byť na aminokyselinové zvyšky pripojené rôzne chemicky odlišné skupiny – sacharidy, fosfát, acetát, molekuly lipidového charakteru a mnohé ďalšie.
Okrem polypeptidového reťazca majú niektoré bielkoviny ďalšie súčasti, ktoré nie sú bielkovinového charakteru. Typicky to môže byť napríklad časť nukleovej kyseliny, polysacharid, fosfát, lipid, ión kovu alebo nejakú prostetickú skupinu. Takéto bielkoviny sa potom označujú ako zložené bielkoviny alebo proteidy. Bielkoviny, ktoré obsahovali výhradne polypeptidový reťazec, sa kedysi nazývali jednoduché bielkoviny.proteín. In: Pyramída Tieto označenia sa však aktuálne nepoužívajú.
Acidobázické vlastnosti bielkovín Bielkoviny obsahujú mnoho ionizovateľných skupín, na jednej strane v podobe N-koncovej aminoskupiny a C-koncovej karboxy skupiny, na druhej strane v podobe nabitých skupín postranných reťazcov kyselín asparágovej a glutámovej, lyzínu, arginínu a histidínu. Všetky tieto nabité skupiny sú schopné prijať alebo odštiepiť vodíkový katión a ovplyvňovať tak izoelektrický bod bielkoviny. Ten sa dá približne odhadnúť na základe počtu a chemického okolia jednotlivých nabitých skupín bielkoviny.
Veľkosť a hmotnosť bielkovín