náhľad|Schéma alfa-helixu (po francúzsky) Alfa-helix (iné názvy: α-helix, α-špirála, α-skrutkovica, alfa helix, alfa-skrutkovica alebo 3,613 helix) je jeden z dvoch základných typov priestorového usporiadania bielkovín (konkrétne ich tzv. sekundárnej štruktúry). Druhým je beta-skladaný list. Alfa-helix má tvar pravotočivej skrutkovice, pri pohľade zhora tvorí skrutkovicu bielkovinná kostra, zatiaľ čo aminokyselinové zvyšky smerujú von. Medzi jednotlivými poschodiami skrutkovice vznikajú vodíkové mostíky (a to konkrétne medzi C=O skupinou a N–H skupinou o štyri aminokyseliny ďalej). Typickými aminokyselinami vyskytujúcimi sa v alfa-helixe je hlavne alanín, glutamát, leucín, lyzín a metionín (MALEK). Pokiaľ sa niekde vyskytne prolín, spravidla spôsobí ohyb celej skrutkovice.
Všetky donory vodíkových mostíkov sú orientované jedným smerom a akceptory smerom opačným, helix je teda vlastne slabým elektrickým dipólom. Týchto interakcií využíva k skladaniu štruktúr vyššieho radu (terciárne štruktúry proteínov).
Parametre Pre alfa-helix platia tieto parametre:Murray RK. et al., Harperova biochemie (2002); dvadsiate tretie vydanie (štvrté české vydanie) počet aminokyselín na jeden závit (otáčku) alfa-helixu: 3,6 výška jedného závitu (merané pozdĺž osi skrutkovice): 0,54 nanometrov. vzdialenosť ekvivalentných (zodpovedajúcich si) atómov v kostre skrutkovice: 0,15 nanometrov.
Referencie
Iné projekty
Zdroj
Kategória:Štruktúra proteínov