Хімі́чний склад клітини — сукупність хімічних елементів, що містяться у клітині та виконують певні функції, пов'язані з її життєдіяльністю та з життєдіяльністю організму в цілому. Умовно хімічний склад клітини можна роздивлятися на атомному та молекулярному рівні.
Атомний рівень На атомному рівні хімічні елементи клітини класифікують на: Макроелементи (концентрація — від 10 до 0,001 % маси тіла) — 60 % всіх елементів клітини; Мікроелементи (концентрація — від 0,001 до 0,000001 % маси тіла) — 30 % всіх елементів клітини; Ультрамікроелементи (концентрація — 0,000001 маси тіла) — 10 % всіх елементів клітини. +Атомний хімічний склад клітини Тип Елементи Функції Макроелементи P (1 %); Катіон Ca (2,5 %); S (0,15-0,2 %); Катіон Na (0,03 %); Катіон K (0,4 %); Катіон Mg (0,03 %); Катіон Fe (0,01 %); Аніон Cl (0,1 %); N (1,5-3 %); C (15-18 %); O (65-76 %); H (8-10 %) Елемент складу ДНК, ферментів, кісток та емалі зубів; Елемент складу оболонки клітини в рослин, кісток та емалі зубів, зсідання крові, регуляція роботи серця (посилення скорочень), посилення синтезу гормонів; Елемент складу білків, вітамінів та ферментів; Проведення нервового імпульсу, стимуляція синтезу гормонів, підтримка осмотичного тиску у клітині; Регуляція роботи серця (уповільнення скорочень), проведення нервового імпульсу, стимуляція синтезу гормонів, підтримка осмотичного тиску у клітині; Елемент складу кісток і зубів, активація синтезу ДНК та енергетичного обміну; Елемент складу гемоглобіну, міоглобіну, кришталика, рогівки ока, активація діяльності ферментів; Елемент складу шлункового соку; Елемент складу білків; Елемент складу органічних речовин; Елемент складу води та органічних сполук; Мікроелементи Аніон F; Катіон Mn; Катіон Cu; Аніон I (0,0001 %); Катіон Zn Елемент складу емалі зубів; Активація процесу кровотворення; Елемент складу гормону тироксину;
Елемент складу ферментів, бере участь у спиртовому бродінні;Ультрамікроелементи Au; Ag; Hg Пригнічення діяльності макрофагів; Бактерицидні властивості; Пригнічення реабсорбції
Молекулярний рівень На молекулярному рівні хімічні сполуки класифікують на: Неорганічні сполуки — 60-70 % маси тіла; Вода Розчинення гідрофільних речовин; Терморегуляція; Транспорт речовин; Гідроліз та окиснення високомолекулярних речовин; Підтримання об'єму, тургору та пружності клітини; Мінеральні солі: Субстрат катіонів та аніонів; Регуляторна функція; Органічні сполуки — 15-25 % маси тіла.
+Органічний хімічний склад клітини Речовини Властивості Типи Будова Функції Метаболізм Білки Денатурація — руйнування вторинної, третинної та четвертинної структури білка під дією високих температур, концентрованих кислот і солей; Розпад на амінокислоти; Амфотерність; Гідрофобність За особливостями будови: Протеїни (містять тільки амінокислоти); Протеїди (містять також групи не амінокислотного походження — простетичні групи. Органічна складова — гем, вітаміни тіамін та біотин, неорганічна складова — катіони Zn, Mg, Mo — гемоглобін, хлорофіл тощо); За функціональним призначенням: Структурні (протеїди, до складу яких входять ліпіди — склад клітинних мембран, судин, нігтів, волосся, склистого тіла); Транспортні (гемоглобін); Запасні (в жовтку яєць тварин та у насінні); Захисні (специфічний зв'язок із чужорідними агентами — імуноглобуліни); Рухові (склад всіх скорочувальних структур клітини — актин, міозин); Регуляторні (інсулін); Каталітичні (білкова та небілкова складова (похідні вітамінів, йони — амілаза, фосфатаза (ферменти)) Первинна (порядок чергування амінокислотних залишків у білкових молекулах (пептидні зв'язки — залишки 2-8 амінокислот)) — усі білки; Вторинна (пакування пептидного ланцюга у спіраль за допомогою водневих зв'язків -CO- і -NH-); Третинна (згортання вторинних структур у тривимірні утвори певної для кожного виду білка форми — глобули — під дією гідрофобних зв'язків, сульфідних і сольових містків); Четвертинна (згортання третинних структур, що фіксується йонними та водневими зв'язками) Транспортна — перенесення речовин (гемоглобін, речовини-переносники); Каталітична — прискорення розпаду речовин (пепсин, амілаза, трипсин); Захисна (імунна) — зв'язування молекул сторонніх речовин (антитіла, інтерферон, імуноглобуліни); Регуляторна (гормони інсулін, глюкагон); Скорочувальна (білки м'язів актин та міозин); Структурна (колаген, осеїн, еластин, кератин); Енергетична (1 г = 17, 6 кДж); Рецепторна (родопсин) Макромолекули білків → травний канал → амінокислоти → кров → біосинтез білків → будова органел, білків, мембран та ферментівВуглеводи Прості — гідрофільність, синтез у полісахариди та дисахариди; Складні — перетворення на моносахариди шляхом гідролізу, гідрофобність (полісахариди) Прості (моносахариди) — вуглеводи, з яких формуються складні вуглеводи (глюкоза C6H12O6); Складні: Олігосахариди (дисахариди) — вуглеводи (цукроза, мальтоза C12H22O11), що утворилися з двох молекул моносахаридів шляхом міжмолекулярної дегідратації; Полісахариди — вуглеводи, що утворилися шляхом поліконденсації альфа- (крохмаль) і бета-форм (целюлоза) глюкозиМоносахариди — Cn(H2O)n, дисахариди - C12H22O11 Енергетична (1 г = 17, 6 кДж); Структурна (компонент ДНК, РНК і АТФ); Запасна речовина (глікоген, крохмаль); Будівельна (целюлоза)Макромолекули вуглеводів → глюкоза( → глікоген) → кров → окиснення з виділенням енергії (підсумкове рівняння C6H12O6 + 6O2 → 6H2O + 2800 кДж)Ліпіди Гідрофобність; Розчинність у неполярних розчинах (бензол, ацетон, хлороформ) Жири (нейтральний жир і віск); Жироподібні речовини (фосфоліпіди, гліколіпіди); Стероїди (не містять залишків жирних кислот)Естери вищих жирних кислот і гліцерину CH2-O-C(O)-R '| CH-О-C(O)-R '| CH2-O-C(O)-R Де R — вільні радикали жирних кислот Регуляторна (гормони з ліпідною природою); Захисна (захисний каркас для внутрішніх органів, підшкірний жир); Теплоізоляційна (підшкірна жирова клітковина); Склад вітамінів (D, E), рослинних пігментів; Енергетична(1 г = 39 кДж) Макромолекули жирів→травний канал→гліцерин, жирні кислоти(→лімфа)→кров→жирове депо (сальник, підшкірна клітковина)→синтетичні процесиНуклеїнові кислотиДНК — самоподвоєння, стабільність; РНК — лабільність ДНК — біополімер, який утворює хромосоми та бере участь у біосинтезі білка. Здатна до самоподвоєння за типом комплементарності азотистих основ (А-T, Г-Ц); РНК — біополімер, який будує тіло рибосоми та бере участь у біосинтезі білка (мРНК, тРНК, рРНК) мРНК – РНК, що є матрицею трансляції. Цикл життя мРНК складається з таких етапів: транскрипція на основі ДНК за принципом шаблонності та комплементарності при дії ферменту ДНК-полімерази (утворюється пре-мРНК), кепірування (на 5’ кінець додається модифікований нуклеотид – метилгуанозин – за допомогою три фосфатного мосту), поліаденілування (приєднання до 3’ кінця транскрипти 200-300 залишків аденілової кислоти за допомогою А-полімерази), сплайсинг (відщеплюються інтрони, що каталізується сплайсосомою), виведення із ядра, трансляція, розпад на нуклеотиди. Формує рибосому (сполучення двох субодиниць рибосоми з кодоном мРНК). Трансляція припиняється досягненням стоп-кодонів УАА, УАГ або УГА. Становить 5% від усіх видів РНК. рРНК – РНК, що складають основу рибосоми. Після транскрипції молекули рРНК утворюють дві субодиниці рибосоми. Становить 80% від усіх видів РНК. тРНК – РНК, що транспортують амінокислоту до місця призначення та зумовлюють її переміщення з її А-центру до П-центру шляхом конформації комплексу з антикодону тРНК та кодону мРНКДНК – подвійна правозакручена спіраль, мономером якої є нуклеотид. Нуклеотид складається з азотистої основи (аденін, гуанін, тимін, цитозин), пентози (дезоксирибози) та фосфату (залишку фосфорної кислоти). Рибоза сполучається з залишками фосфорної кислоти за допомогою ковалентного зв’язку, а з азотистими основами – водневим зв’язком. ДНК може мати первинну (послідовність розташування нуклеотидів), вторинну (згортання у подвійну спіраль) та третинну (згортання у ядрах) структуру; РНК – полінуклеотидний ланцюг, мономером якого є нуклеотид. Нуклеотид складається з азотистої основи (аденін, гуанін, урацил, цитозин), пентози (рибози) та фосфату (залишку фосфорної кислоти)Збереження та передача спадкової інформації під час біосинтезу білка
Див. також Клітина Жива природа Смерть