thumb|300px|Schemat przeciwciała:1. fragment wiążący antygen2. rejon Fab3. rejon Fcniebieskie – łańcuchy ciężkieżółte – łańcuchy lekkieciemnoniebieskie i ciemnożółte – rejony zmiennejasnoniebieskie i jasnożółte – rejony stałeszare – mostki dwusiarczkowe thumb|300px|Rzeźba Angel of the West (2008, Julian Voss-Andreae) obrazująca budowę przeciwciała opublikowaną przez Eduarda Padlana
Przeciwciało, antyciało (określenie bliskoznaczne: immunoglobulinaRóżnice między tymi terminami objaśniono w sekcji Terminologia.) – rodzaj białka wydzielanego przez komórki plazmatyczne (czyli pobudzone limfocyty B) w przebiegu odpowiedzi odpornościowej typu humoralnego. Charakteryzuje się ono zdolnością do swoistego wiązania antygenów.
Jako część układu odpornościowego u człowieka i innych kręgowców przeciwciała odgrywają zasadniczą rolę w obronie organizmu przed bakteriami, wirusami i pasożytami zewnątrzkomórkowymi oraz, w znacznie mniejszym stopniu, grzybami oraz pasożytami i bakteriami wewnątrzkomórkowymi.
Głównym zadaniem przeciwciał jest wiązanie antygenu, co umożliwia z kolei zachodzenie innych procesów: opsonizacji, w wyniku której patogen zostaje zneutralizowany i może być usunięty na drodze fagocytozy aktywowania dopełniacza, co skutkuje zniszczeniem niektórych typów patogenów oraz pobudzeniem odpowiedzi odpornościowej cytotoksyczności komórkowej zależnej od przeciwciał neutralizowania toksyn neutralizowania wirusów oddziaływania bakteriostatycznego blokowania adhezyn bakteryjnych.
Produkcja przeciwciał jest główną funkcją humoralnego układu odpornościowego.
Historia odkryć związanych z przeciwciałami Przeciwciała zostały odkryte na przełomie XIX i XX wieku. W roku 1890 Emil Behring i Kitasato Shibasaburo opisali zbawienny wpływ surowicy zwierząt zakażonych krztuścem na chorych ludzi. To właśnie odkrycie spowodowało, że narodziła się nowa dziedzina wiedzy, immunologia. Przez następne pół wieku immunologia była nauką zajmującą się głównie chemią przeciwciał oraz regulacją ich wytwarzania. Paul Ehrlich, niemiecki uczony i immunolog, w 1900 roku przedstawił tzw. teorię łańcuchów bocznych: zakładała ona, że pewne komórki w organizmie posiadają na swojej powierzchni struktury (łańcuchy) mogące wiązać patogeny lub toksyny i w wyniku interakcji z patogenem lub toksyną łańcuchy te są uwalniane do surowicy. Teoria ta miała wyjaśniać m.in. obserwacje Behringa i Shibasaburo, jednak jej słuszność potwierdzono dopiero kilkadziesiąt lat później. Sam Ehrlich przyrównał przeciwciała do „magicznego pocisku” – średniowiecznego ideału leku, który wypędza diabła z ciała opętanego, bez czynienia pokrzywdzonemu szkód. Przeciwciała miałyby w podobny sposób zapewnić usunięcie patogenu bez szkód dla organizmu. Ehrlich zwrócił uwagę na fakt, iż przeciwciała nie mogą reagować z własnymi tkankami, gdyż doprowadzałoby to do ich zniszczenia (uczony określił to mianem ). Obecnie wiadomo, że nie jest to prawdą, gdyż to przeciwciała odgrywają znaczną rolę w chorobach autoimmunizacyjnych. Niemniej jednak, immunoglobuliny rzeczywiście działają podobnie do „magicznego pocisku” i stanowią jeden z głównych czynników zaangażowanych w obronę naszego organizmu.
Szerszy wgląd w biochemiczną naturę przeciwciał uzyskano w wyniku badań Michaela Heidelbergera i Oswalda Avery’ego w latach 20. XX wieku, zaobserwowali oni bowiem nie tylko zjawisko precypitacji antygenów pod wpływem przeciwciał, ale także stwierdzili, że przeciwciała są białkami. W latach 30. XX wieku prace Johna Marracka i jego współpracowników uszczegółowiły wiedzę na temat interakcji pomiędzy przeciwciałami i antygenami, jednak w tym czasie nadal uważano, że zjawiska immunoprecypitacji, aglutynacji i działanie antytoksyczne są wynikiem zupełnie różnych czynników występujących w surowicy. Dopiero w 1939 roku Elvin Abraham Kabat wykazał, że zjawiska te są skutkiem działania substancji o tych samych podstawowych właściwościach. Pierwszo- i drugorzędowa struktura przeciwciał została zbadana przez Geralda Edelmana i Rodneya R. Portera w latach 60., za co zostali oni uhonorowani Nagrodą Nobla.
W roku 1948 Astrid Fagraeus wykazała, że przeciwciała są produkowane przez limfocyty B. Przełomem w badaniach przeciwciał było opracowanie pod koniec lat 50. teorii selekcji klonalnej, która z jednej strony pokazała ich rzeczywiste znaczenie w odporności, z drugiej jednak wzmocniła zadawane jeszcze od czasów Ehrlicha pytanie: skąd bierze się tak duża liczba wariantów przeciwciał? Wiadomo było od dawna, że dla każdego niemal patogenu istnieją specyficzne przeciwciała. Rozwój genetyki spowodował, iż uczeni zdali sobie sprawę z faktu, że wariantów przeciwciał jest więcej niż genów w organizmie, co według definicji genów i białek nie mogło mieć miejsca. Wyjaśnienie tego zawdzięczamy immunogenetykom, szczególnie japońskiemu uczonemu Susumu Tonegawie (za te właśnie prace uzyskał on w 1987 roku Nagrodę Nobla). Immunogenetyka pozwoliła obalić także pewne dogmaty genetyki, wcześniej uznawane za niepodważalne.
W roku 1975 Cesar Milstein oraz Georges Köhler odkryli metodę produkcji przeciwciał monoklonalnych (Nagroda Nobla z zakresu fizjologii i medycyny, 1984 rok), które są dziś używane w laboratoriach naukowych do licznych badań naukowych, w diagnostyce (ELISA, western blot, cytometria przepływowa, immunohistochemia) oraz w wynajdywaniu nowych terapii, w tym przeciwnowotworowych.
Terminologia Zanim poznano budowę chemiczną przeciwciał, nazywano je na podstawie określonych właściwości. Wydawało się wówczas, że są to zupełnie różne substancje. Obecnie, mimo znacznie lepszego zrozumienia budowy i funkcji przeciwciał, terminy te są nadal używane, chociaż wiele z nich już nie tak często. Są to między innymi: antytoksyna – przeciwciało neutralizujące określoną truciznę (np. antytoksyna tężcowa) krioglobina – przeciwciało nieswoiście wiążące i strącające antygeny w niskich temperaturach aglutynina – przeciwciało prowadzące do aglutynacji krwinek.
Terminy „γ-globulina”, „immunoglobulina” i „przeciwciało” nie są synonimami, mimo że często używane są zamiennie. Termin „immunoglobulina” odnosi się do faktu, że białka te pełnią funkcję odpornościową, zaś w wyniku przeprowadzenia elektroforezy białek osocza lokują się między innymi w paśmie γ-globulin. Dlatego przez długi czas immunoglobuliny nazywano gamma-globulinami. Obecnie wiadomo, że w pasmie γ po elektroforezie lokują się także inne białka (np. białko C-reaktywne) i że immunoglobuliny lokują się także poza pasmem γ w paśmie β i α2 (patrz: proteinogram). Tak więc określenia γ-globulina nie należy stosować jako synonimu słów „przeciwciało” i „immunoglobulina”. Warto także zwrócić uwagę na fakt, iż określenie γ-globulina odnosi się do wszystkich przeciwciał, nie tylko do przeciwciał klasy IgG (podział na klasy omówiony jest dalej), które zawierają łańcuch γ. Zbieżność nazw jest tutaj przypadkowa, jednak całkiem trafna, ponieważ po przeprowadzonej elektroforezie główną immunoglobuliną pasma γ jest właśnie IgG (chociaż nie wszystkie IgG lokują się w paśmie γ).
Termin „immunoglobulina” odnosi się zwykle do przeciwciał zawartych w surowicy lub określonym preparacie, ale bez określenia swoistości (reaktywności) tych przeciwciał. Możemy mówić o, na przykład, poziomie immunoglobulin we krwi, co oznacza wszystkie przeciwciała, a nie tylko te, które reagują z, przykładowo, antygenami grypy. Według definicji Światowej Organizacji Zdrowia (WHO) z 1964 roku w skład immunoglobulin wchodzą także niektóre inne białka nie rozpoznające swoiście antygenów, ale biorące udział w reakcji odpornościowej, jak np. makroglobuliny.
Termin „przeciwciało” ma węższe znaczenie, oznacza bowiem immunoglobulinę skierowaną przeciwko konkretnemu antygenowi i mogącą się z nim wiązać, a więc immunoglobulinę o określonej swoistości. Dlatego mówi się raczej o poziomie przeciwciał przeciwko wirusowi grypy, a nie o immunoglobulinach przeciwko grypie. Użycie wymienionych terminów jako synonimów nie jest jednak rażącym błędem, a w zależności od kontekstu może być uprawnione (np. w stwierdzeniach „chemiczna budowa immunoglobulin” i „chemiczna budowa przeciwciał”). Ponieważ termin „przeciwciało” związany jest z określonym antygenem, zwykle podaje się, o jaki antygen chodzi. Przykładowo, przeciwciało wiążące antygen CD3 określimy jako „przeciwciało przeciwko CD3” lub „przeciwciało anty-CD3”. Przedrostek „anty-” bywa niekiedy w źródłach pisanych zastępowany grecką literą alfa i w takim wypadku pomija się słowo „przeciwciało” (np. α-CD3 lub αCD3 oznacza przeciwciało anty-CD3).
Wraz z upowszechnieniem się przeciwciał monoklonalnych zaistniała potrzeba rozróżnienia przeciwciał skierowanych przeciwko temu samemu antygenowi, ale wiążących się z różnymi epitopami. Jest to konieczne, ponieważ w zależności od wiązanego epitopu przeciwciało może wykazywać różne funkcje lub być używane w różnych celach. Przeciwciała monoklonalne określa się precyzyjnie, podając nazwę klonu. Przykładowo: przeciwciało anty-CD3 klon OKT3 wiąże inny epitop niż przeciwciało anty-CD3 klon SK7.
Dla przeciwciał monoklonalnych stosowanych w terapii opracowano, dość skomplikowany i wciąż dyskutowany, system nazewnictwa mający na celu ujednolicenie terminologii. System ten zakłada istnienie prefiksu, który może być dowolny (zwykle ustala go producent przeciwciała), następnie podaje się człon oznaczający ogólnie cel (antygen) dla danego przeciwciała, człon oznaczający pochodzenie przeciwciała (np. gatunek zwierzęcia) i sufiks -mab oznaczający przeciwciało monoklonalne. Przykładowo: jeżeli przeciwciało wiąże się z toksyną, to podaje się człon „-toks(a)-”, a jeżeli reaguje z antygenem nowotworowym, dodaje się człon „-t(u)-” (od ). Przeciwciała produkowane przez komórki mysie zawierają człon „-o-”, zaś przeciwciała humanizowane człon „-zu-”. Jeżeli zatem wyprodukowane zostanie humanizowane przeciwciało o charakterze antytoksyny, to końcówka nazwy będzie brzmiała „-toksazumab”, zaś mysie przeciwciało monoklonalne użyte do atakowania komórek rakowych zostanie nazwane tak, żeby końcówka brzmiała „-tomab”.
Budowa przeciwciała thumb|350px|Schemat budowy przeciwciała: 1. fragment Fab 2. fragment Fc 3. łańcuch ciężki (zawiera VH, CH1, zawias, rejony CH2 i CH3, licząc od końca N) 4. łańcuch lekki (zawiera rejony VL i CL, licząc od końca N) 5. miejsce wiązania antygenu 6. rejony zawiasowe (*) oznacza mostki dwusiarczkowe Budowa przeciwciał wszystkich klas jest podobna. Są to białkowe cząsteczki o kształcie zbliżonym do litery „Y”, o masach cząsteczkowych od 150 do 970 kDa, złożone (w formie monomerycznej) z czterech glikozylowanych łańcuchów peptydowych. Dwa z tych łańcuchów, określane mianem łańcuchów ciężkich (H, od ang. – na rysunku kolor niebieski) są dłuższe i związane ze sobą wiązaniami dwusiarczkowymi. Pozostałe dwa łańcuchy, nazywane lekkimi (L, od ang. – kolor zielony), są związane z łańcuchami ciężkimi również za pomocą mostków dwusiarczkowych. Obydwa łańcuchy ciężkie w danej cząsteczce są identyczne, podobnie jest z łańcuchami lekkimi. Rejon, w którym występują wiązania dwusiarczkowe pomiędzy H (miejsce zgięcia łańcuchów), nazywamy rejonem zawiasowym, gdyż warunkuje on tak zwaną zmienność segmentalną, czyli możliwość rozchylania się ramion przeciwciała.
thumb|left|120px|Przeciwciało rozcięte przez papainę Zastosowanie papainy umożliwia rozcięcie przeciwciała i uzyskanie z pojedynczej cząsteczki dwóch fragmentów Fab (ang. – wiążących antygen) oraz jednego fragmentu Fc (ang. – krystalizowalnegoOznacza to, że można zbadać strukturę tego fragmentu metodami stosowanymi w krystalografii.). Miejsce cięcia enzymu wypada nieco powyżej rejonu zawiasowego. Na podstawie takiego trawienia enzymatycznego udało się potwierdzić istnienie dwóch funkcjonalnych części przeciwciała:
fragmentów Fab, odpowiadających jego ramionom i wiążących się z antygenem