mały|Wizualizacja usztywnienia struktury peptydu za pomocą mostka wiążącego dwa fragmenty helisy α – strategia chemiczna polegająca na wymuszeniu określonej konformacji peptydu (najczęściej helisy α) poprzez wprowadzenie mostków, tzw. zszywek, wiążących kowalencyjnie określone reszty aminokwasowe. Zszywka jest tworzona przez makrocykliczne połączenie pomiędzy dwoma łańcuchami bocznymi aminokwasów. Peptydy z wieloma zszywkami są określane jako peptydy usztywnione. Usztywnianie peptydów jest w szczególności stosowane w celu zwiększenia farmakologicznego działania peptydów.
Cel usztywniania peptydów Krótkie peptydy ze względu na labilność konformacyjną, a także podatność na degradację enzymatyczną mają ograniczone zastosowanie jako potencjalne farmaceutyki. Wykorzystanie peptydów jako potencjalnych środków terapeutycznych utrudniają takie kwestie jak: podatność na degradację proteolityczną słabe powinowactwo wiązania nieefektywna penetracja komórkowa. Większość z tych problemów wynika z wysokiej niestabilności konformacyjnej peptydów, co czyni wiązanie amidowe podatnym na atak proteolityczny. Obiecującą tendencją peptydów α-helikalnych jest uleganie nukleacji konformacyjnej.