Ta właściwość rozpoznana po raz pierwszy przez Isabellę Karle dowodzi, że stabilizacja konformacyjna wprowadzona w jednym miejscu może migrować na pewną odległość wzdłuż łańcucha polipeptydowego, być może stabilizując całą strukturę
Naturalne peptydy α-helikalne są dobrymi związkami wyjściowymi do projektowania terapeutycznych mimetyków syntetycznych. Krótkie peptydy (do 10 reszt aminokwasowych), będące fragmentami natywnych białek, po „wycięciu” z cząsteczki białka zazwyczaj nie zachowują swojej pierwotnej konformacji i zdolności do wiązania do innych białek. Peptydy takie są też podatne na degradację proteolityczną i nie mają zdolności przenikania przez błonę komórkową.
Usztywnienie konformacji peptydów ma na celu ustabilizowanie naturalnej struktury helikalnej peptydu, co okazuje się mieć kilka korzystnych rezultatów. Po pierwsze zwiększa odporność proteolityczną peptydu, ograniczając tym samym miejsca hydrolizy wiązania peptydowego przez enzymy z grupy proteaz. Dodatkowo dzięki wzmocnieniu strukturalnemu, które odpowiednio utrzymuje orientację oddziaływających reszt aminokwasowych, zapewniając amfipatyczny charakter cząsteczce, zwiększa się powinowactwo i ułatwia penetrację poprzez błony biologiczne.