u gryzoni te białka zawierają mniej aminokwasów).

Białka otrzymane w wyniku translacji tych mRNA różnią się obecnością lub brakiem C-końcowej domeny kodowanej przez eksony 6a, 6b i 7 genu VEGF. Domeny te mają istotny wpływ na funkcje wariantów splicingowych VEGF, ponieważ pośredniczą w oddziaływaniach z proteoglikanami siarczanu heparanu (HSPG) oraz z koreceptorami neuropilinowymi na powierzchni komórki, zwiększając ich zdolność do wiązania i aktywacji receptorów sygnalizacji VEGF (VEGFR).

Warianty splicingowe VEGF są uwalniane z komórek jako homodimery związane z glikozylowanym dwusiarczkiem. Strukturalnie VEGF należą do rodziny czynników wzrostu węzła cystyny (płytkopochodnych czynników wzrostu, PDGF). Po odkryciu VEGF znaleziono również inne ściśle związane z nim białka, na przykład czynnik wzrostu łożyska (PlGF), VEGF-B, VEGF-C i VEGF-D, które tworzą podrodzinę czynników wzrostu VEGF. Aby odróżnić go od innych białek tej rodziny, czynnik wzrostu VEGF jest oznaczany jako VEGF-A.