Przykładem reakcji katalizowanej w ten sposób jest reakcja transaminacji. Bierze w nim udział enzym wyposażony w fosforan pirydoksalu bądź pirydoksaminę. Początkowo jest to fosforan pirydoksalu. Przyłączeniu ulega alanina, a odłącza pirogronian. Tym samym fosforan pirydoksalu, przejmując grupę aminową, przekształca się w pirydoksaminę. Później przyłącz się α-ketoglutaran. Odłącza się glutaminian, zabierając grupę aminową oraz odnawiając fosforan pirydoksalu.
Do enzymów działających w ten sposób należą również niektóre proteazy. Chodzi o proteazy serynowe takie, jak chymotrypsyna, trypsyna, elastaza. W przypadku chymotrypsyny prócz kluczowej reszty serylowej na 195 miejscu w łańcuchu peptydowej rolę odgrywają tutaj także reszty histydyny 57 i asparaginianu 102, tworzące razem wahadłowiec protonowy. Proces rozpoczyna się od przekazu kationu wodoru. Procesy te prowadzą do wzrostu właściwości nukleofilowych tlenu seryny 195, który może dzięki temu skuteczniej zaatakować karbonylowy atom węgla wiązania peptydowego. Grupa acylowa zostaje w ten sposób przeniesiona na resztę serylową enzymu. Natomiast C-końcowy fragment rozkładanego peptydu wraz z uwolnioną w ten sposób resztą aminową (tworzącą uprzednio rozłożone już wiązanie peptydowe) opuszcza miejsce aktywne enzymu.