W dalszym etapie sieć przekazu ładunku musi zadziałać po raz kolejny, tym razem aktywując cząsteczkę wody do anionu wodorotlenkowego, mogącego reagować z acylowanym enzymem i odtworzyć wyjściowy enzym, uwalniając drugi produkt. Podobnie wygląda mechanizm w przypadku elastazy czy trypsyny (różnice obejmują położenie reszt aminoacylowych w łańcuchu polipeptydowym enzymu).
thumb|center|600 px|Mechanizm działania proteazy serynowej na przykładzie chymotrypsyny. Znajdujące się w centrum aktywnym reszty aminoacylowe seryny, histydyny i kwasu asparaginowego zaznaczono kolorem czarnym, a fragment cząsteczki hydrolizowanego białka kolorem czerwonym. Widać, jak zbliżone do siebie reszty wymieniają między sobą kationy wodorowe, a reszta serylowa poprzez grupę hydroksylową przyłącza się do karbonylowego węgla z tetraedrycznym produktem pośrednim (na górze), rozpadającym się z przyłączeniem wody. Następnie wahadłowiec protonowy działa ponownie (pośrodku). Drugi produkt odłącza się, a enzym odnawia się w stanie jak sprzed reakcji (na dole).
Mechanizm katalizy kowalencyjnej służy również fruktozo-1,6-bisfosfatazie. W miejscu aktywnym znajduje się 7 reszt aminoacylowych aktywnie zaangażowanych w katalizę reakcji., przy czym 3 z nich zalicza się do triady katalitycznej. Z substratem łączy się reszta histydylu, tworząc resztę fosfohistydyny.
Przypisy
Bibliografia
Kategoria:Enzymy