mały|Model kompleksu GroEL/GroES (Hsp60) mały|rys. 1 – schemat transportu białek jądrowych przez błony mitochondrialne przy udziale chaperonów Hsp60 i Hsp70
Białka opiekuńcze (z ang. chaperone, pol. szaperon albo czaperon) – białka odpowiedzialne za prawidłowe zwijanie się innych białek do najkorzystniejszej energetycznie konformacji. Ich istotną rolą w komórce jest także rozfałdowanie i ponowne sfałdowanie białka przy transporcie kodowanych jądrowo białek przez błony plastydów oraz mitochondriów. Zalicza się do nich również białka szoku cieplnego (hsp).
Klasy chaperonów Hsp70 – monomeryczne białko o masie ok. 70kDa, silnie konserwowane ewolucyjnie zarówno u organizmów prokariotycznych, jak i eukariotycznych, działa w kooperacji z Hsp40 (ko-chaperon) oraz innymi białkami. Jego działanie jest zależne od energii pochodzącej z hydrolizy ATP. Odpowiada za prawidłowy przebieg fałdowania białek, odwracanie ich denaturacji i agregacji oraz przy transporcie przez błony. Często działa kotranslacyjnie (równocześnie z translacją) Hsp60 (chaperoniny) – duże, „baryłkowate” kompleksy białkowe o masie 800-900 kDa. Tworzą swoistą klatkę która zapewnia białkom optymalne warunki do fałdowania.