Enzymy allosteryczne – enzymy, w których poza centrum aktywnym występuje również miejsce (centrum) allosteryczne (allosteryczny pochodzi od greckiego „inna przestrzeń”). Kiedy substancja przyłączy się do centrum allosterycznego, konformacja białka (struktura trzecio- lub czwartorzędowa) zmienia się modyfikując aktywność enzymu. Substancje te nazywa się regulatorami/efektorami allosterycznymi Enzymy regulowane allosterycznie działają niezgodnie z kinetyką Michaelisa-Menten.
Przykładowe enzymy allosteryczne Kinaza białkowa zależna od cyklicznego AMP
Model jednoprzejściowy/MWC Model jednoprzejściowy nazywany również modelem MWC, czyli Jacqes'a Monoda, Jefferiesa Waymana i Jean-Pierre'a Changeaux, biochemików, którzy go opisali. Model tej jest oparty na kilku założeniach: Enzymy allosteryczne mają kilka miejsc aktywnych na różnych łańcuchach polipeptydowych. Enzym allosteryczny istnieje w dwóch różnych konformacjach lub stanach. R (ang. relaxed, rozluźniony), który jest aktywną konformacją katalizującą reakcję oraz T (ang. tensed, napięty), który jest konformacją znacząco mniej aktywną. Wszystkie miejsca aktywne danej cząsteczki enzymu muszą być w konformacji T lub R (zasada symetrii).