W środowisku, w którym nie ma ani substratu, ani efektora, występuje równowaga między stanami T i R. Stan T jest bardziej stabilny, a zatem bardziej powszechny. Dla typowego enzymu allosterycznego stosunek T/R nazywany stałą allosteryczną wynosi kilkaset. Substrat (S) łatwiej wiąże się do formy R niż T. Różnica energetyczna między dwoma stanami jest tak mała, że jeśli na chwilę pojawi się forma R w jednej podjednostce i natychmiast zwiąże się z substratem to automatycznie reszta podjednostek przejdzie w stan R. Wiązanie się S zakłóca więc równowagę T/R na korzyść R. Zachowanie to zwie się kooperatywnością i tłumaczy ono fakt, że enzymy allosteryczne zachowują niezgodnie z kinetyką Michaelisa-Menten.
Model sekwencyjny i mieszany Alternatywne podejście zaproponowane przez Daniela Koshlanda, zakłada, że podjednostki enzymu przechodzą sekwencyjne zmiany strukturalne. Powstanie jednego kompleksu centrum aktywne-substrat wpływa strukturalnie na inne miejsca aktywne w białku bez konieczności zmiany konformacji całego enzymu. Model obejmuje również pojęcie ujemnej kooperatywności, które polega na tym, że każdy kolejny związany substrat zmniejsza powinowactwo innych miejsc aktywnych względem substratu.
Wyniki wielu badań nad enzymami allosterycznymi wskazują, że wiele z nich łączy w sobie zachowania z obu modeli, co oznacza, że zachowują się zgodnie z modelem mieszanym.
Przypisy
Kategoria:Enzymologia