A calponina é unha proteína que se une ao calcio. A calponina inhibe tonicamente a actividade de ATPase da miosina no músculo liso, o que impide a contracción muscular, polo que ten un papel na regulación de dita contracción. Únese á actina, tropomiosina e calmodulina e a outras proteínas que se unen á actina e a fosfolípidos. A fosforilación da calponina por unha proteína quinase, ou a unión ao Ca2+/calmodulina, liberan a inbibición exercida pola calponina sobre a actividade de ATPase do músculo liso. Tamén se expresa en células non musculares, xa que hai varias isoformas.
Estrutura e función A calponina está constituída principalmente por hélices α con xiros con pontes de hidróxeno. Consta de tres dominios. Estes dominios son o dominio Calponina Homoloxía (CH), dominio regulador (RD), e o Click-23, que é un dominio que contén as chamadas repeticións de calponina. Polo dominio CH é por onde a calponina se une á Ca2+/calmodulina, ERK (quinases reguladas por sinais extracelulares) e tropomiosina, mentres que polo dominio RD se une á actina (outras proteínas da familia da calponina, que teñen dous dominios CH poden unirse por eles á actina). A proteína calmodulina, cando está activada polo calcio, pode unirse feblemente ao dominio CH e inhibir a unión da calponina á actina. A calponina únese a moitas proteínas que se unen á actina, e a fosfolípidos, e regula a interacción actina/miosina. A calponina crese que afecta negativamente ao proceso de formación de tecido óseo porque se expresa en grandes cantidades nos osteoblastos.
Notas
Ligazóns externas
Categoría:Proteínas