A rodanase ou rodanese é un encima mitocondrial que desintoxica o cianuro (CN−) ao convertelo en tiocianato (SCN−, tamén coñecido como "rodanato"). En encimoloxía, o nome común é tiosulfato sulfurtransferase (). EC 2.8.1.1, no International Union of Biochemistry and Molecular Biology Cataliza a seguinte reacción:
tiosulfato + cianuro sulfito + tiocianato
Nomenclatura Aínda que as regras de nomenclatura estándar para os encimas din que os seus nomes deben rematar en "ase" (neste caso sería rodanase), este encima é moitas veces coñecido como rodanese e así aparece en moitas bases de datos (rhodanese en inglés). Isto débese a que foi un encima descuberto en 1933, antes de que se establecese a Comisión de Encimas en 1955; e daquela o nome orixinal estaba xa moi asentado e seguiu tendo un amplo uso ata os nosos días.
O nome sistemático desta clase de encimas é "tiosulfato:cianuro sulfurtransferase". Outros nomes en uso común son "tiosulfato cianuro transsulfurase", "tiosulfato tiotransferase", "tiosulfato sulfurtransferase", "rodanese" e "rodanase".
Estrutura e mecanismo Esta reacción ten lugar en dúas etapas. O diagrama da imaxe do cadro mostra a estrutura determinada por cristalografía de raios X da rodanase. En canto o seu mecanismo de acción, o primeiro paso é que o tiosulfato é reducido polo grupo tiol da cisteína-247 (1), para formar un persulfuro e un sulfito (2). O segundo paso é a reacción do persulfuro con cianuro para producir tiocianato, rexenerando o tiol da cisteína (1).
Ficheiro:Rhodanase2.png
A rodanase comparte relacións evolutivas cunha gran familia de proteínas, entre a que se inclúen as seguintes:
dominio catalítico da Cdc25 fosfatase dominios non catalíticos das MAPK-fosfatases de especificidade dual de eucariotas dominios non catalíticos das MAPK-fosfatases de tipo PTP de lévedos dominios non catalíticos das Ubp4, Ubp5, Ubp7 de lévedos dominios non catalíticos da Ubp-Y de mamíferos proteína de choque térmico de Drosophila HSP-67BB varias proteínas de choque frío bacterianas e proteína de choque de fagos proteínas asociadas á senescencia de plantas dominios catalíticos e non catalíticos da rodanase
A rodanase ten unha duplicación interna. Este dominio atópase como copia simple noutras proteínas, incluíndo fosfatases e as ubiquitina C-terminal hidrolases.
Importancia clínica Esta racción é importante para o tratamento da exposición ao cianuro, xa que o tiocianato formado ten unha toxicidade 200 veces menor.:p. 15938 O uso da solución do tiosulfato como antídoto para o envelenamento por cianuro está baseado na activación deste ciclo encimático.
Proteínas humanas A rodanase mitocondrial humana é a TST.
Estes outros xenes humanos teñen o dominio "similar a rodanase" en InterPro, pero non son a rodanase coa súa actividade catalítica típica (ver tamén a lista de proteínas relacionadas da familia en #Estrutura e mecanismo): fosfatase indutora da fase M: CDC25A; CDC25B; CDC25C; proteína fosfatase de especificidade dual: DUSP; DUSP1; DUSP2; DUSP4; DUSP5; DUSP6; DUSP7; DUSP10; DUSP16, tamén chamada MKP7; tiosulfato:glutatión sulfurtransferase: KAT, agora chamada "TSTD1"; adenililtransferase e sulfurtransferase: MOCS3; 3-mercaptopiruvato sulfurtransferase: MPST, tamén coñecida como "TSTD2" non é un encima: TBCK; TSGA14; ubiquitina carboxilo-terminal hidrolase: USP8; de actividade descoñecida: TSTD3
Notas
Véxase tamén Ligazóns externas
Categoría:Transferases Categoría:Dominios proteicos